المكتبة الأمبوابة البحث والمعرفة
زائر للمكتبة—
← العودة إلى المكتبةقراءة أو تحميل الكتاب

التمثيل الغذائي للمواد الحاملة للطاقة د.اسامه محمد الحسيني

غير معروف

صفحة ٢١ من ٤٣

٩٤٢ ﺗـــــــزال ﻣﻌظـــــــم اﻟﺑروﺑﯾوﻧـــــــﺎت ﺑ واﺳـــــــطﺔ اﻟﻛﺑـــــــد اﻋـــــــﺎدة ﺗرﻛﯾـــــــب repackaged ﻛﺟﻠوﻛـــــــوز واﻟـــــــذي ﯾﻧطﻠـــــــق وﯾﺗﺣـــــــرر اﯾـــــــﺿﺎ اﻟـــــــﻲ اﻟﺧــــــﺎرج ﻷﻋﻣــــــﺎل ﺣﻔــــــظ اﻟﺣﯾــــــﺎة واﻻﻧﺗــــــﺎج . ﻓــــــﻲ ﺣﺎﻟــــــﺔ اﻟﺗﻐذﯾــــــﺔ ، اﻟﻣرﻛﺑــــــﺎت اﻟوﺳــــــطﯾﺔ اﻷﺳﺎﺳــــــﯾﺔ اﻷﺧــــــري ﻟﺗﻛــــــوﯾن اﻟﺟﻠوﻛــــــوز ﺗـــﺷﻣل اﻟﻼﻛﺗـــﺎت واﻻﺣﻣـــﺎض اﻷﻣﯾﻧﯾـــﺔ ، ﻣـــﻊ with the glucogenic nonessential AA اﻷﺣﻣـــﺎض اﻻ ﻣﯾﻧﯾـــﺔ ﻏﯾـــر اﻻﺳﺎﺳــــﯾﺔ اﻟﻣرﺗﺑطــــﺔ ﺑــــﺎﻟﺟﻠوﻛوز وﺗﻌﺗﺑــــر اﻻﺣﻣــــﺎض اﻷﻣﯾﻧﯾــــﺔ أﻛﺛــــر أﻫﻣﯾــــﺔ ﻓــــﻲ ﺗﻛــــوﯾن اﻟﺟﻠوﻛــــوز . واﻟــــﺳؤال ﻋــــن ﻣــــدي أﻣــــداد اﻟﻣرﻛــــــب اﻟوﺳــــــطﻲ ﻟﻠﺟﻠوﻛــــــوز ﺣــــــدود ﺗﻛــــــوﯾن ﺟﻠوﻛــــــوز اﻟﻛﺑــــــد . وﻣــــــﻊ ذﻟــــــك، ﻋﺑــــــر دراﺳــــــﺎت ﻋدﯾــــــدة ﺣﯾــــــث ﺗــــــﺷرب infused اﻟﺑروﺑﯾوﻧــــﺎت واﻷﺣﻣــــﺎض اﻷﻣﯾﻧﯾــــﺔ ﻏﯾــــر اﻷﺳﺎﺳــــﯾﺔ ﻓــــﻲ اﻟﻣﺟ ﺗــــرات اﻟﺗــــﻲ ﺗﺗﻐــــذي ﻟﻣﺣﺎﻛــــﺎة mimic اﻟ زﯾــــﺎدة ﻓــــﻲ اﻣﺗــــﺻﺎﺻﻬﺎ، اﻧﺗــــﺎج ﺟﻠوﻛــــوز اﻟﻛﺑــــد ﻻ ﯾﺗﻐﯾــــر وﯾﻘــــل ازاﻟــــﺔ ﻻﻛﺗــــﺎت اﻟﻛﺑــــد . وﻣــــﻊ ذﻟــــك ، ﻓــــﻲ ﻣرﺣﻠــــﺔ اﻧﺗــــﺎج اﻟﻠــــﺑن اﻟﻣﺑﻛــــر ﻓــــﻲ أﺑﻘــــﺎر اﻟﺣﻠﯾــــب ﺗــــﺷرب ﻛــــﺎزﯾن اﻟﻣﻧﻔﺣــــﺔ ﻟﻣــــدة ﺳــــﺗﺔ أﯾــــﺎم ﯾزﯾــــد اﻧﺗــــﺎج ﺟﻠوﻛــــوز اﻟﻛﺑــــد، وﻟﻛــــن ﺗــــﺷرب ﻣﺧﻠــــوط اﻻﺣﻣــــﺎض اﻷﻣﯾﻧﯾــــﺔ اﻟﺣــــرة ﯾ ﻌطــــﻲ ﻧﻔـــــس ﻛﻣﯾـــــﺔ اﻷﺣﻣـــــﺎض اﻷﻣﯾﻧﯾـــــﺔ اﻷﺳﺎﺳـــــﯾﺔ ﯾـــــؤدي اﻟـــــﻰ زﯾـــــﺎدة ﻣﻣﺎﺛﻠـــــﺔ ﻓـــــﻲ ﺗﺣـــــرر ﺟﻠوﻛـــــوز اﻟﻛﺑـــــد ، ﻫـــــذﻩ ﺗﻘﺗـــــرح اﻻﺳـــــﺗﺟﺎﺑﺔ ﻟﺗﺷرب اﻟﻛﺎزﯾن وﻻ ﺗﻌزي اﻟﻲ ﺗﺷرب اﻷﺣﻣﺎض اﻷﻣﯾﻧﯾﺔ ﻏﯾر اﻷﺳﺎﺳﯾﺔ . اﻧﺗﺎج ﺟﻠوﻛوز اﻟدم ﻗد ﯾ زﯾد ﺧﻼل ﺗﺄﺛﯾرات ﻣﺑﺎﺷرة ﻟﻸﺣﻣﺎض اﻷﻣﯾﻧﯾﺔ اﻷﺳﺎﺳﯾﺔ ﻋﻠﻲ ﻣﯾﺗﺎﺑوﻟﯾزم اﻟﻛﺑد أو ﻏﯾر ﻣﺑﺎﺷر ﺧﻼل زﯾﺎدة اﺣﺗﯾﺎﺟﺎت اﻟﺟﻠوﻛوز ﻓﻲ أﻧﺳﺟﺔ أﺧري ﻧﺎﺗﺟﻪ ﻣن اﺣﺗﯾﺎط او ﺗدﺑﯾر اﺣﺗﯾﺎطﻲ provision اﻟﻣﺧﻠوط اﻟﻣﺗزن ﻟﻸﺣﻣﺎض اﻷﻣﯾﻧﯾﺔ اﻷﺳﺎﺳﯾﺔ ﻓﻲ ﻫذا اﻟﺷﺄن، اﻧﺗﺎج ﯾورﯾﺎ اﻟﻛﺑد ﯾﻘل ﻋﻧد اﻣﺗﺻﺎص ﻣﺧﻠوط ﻣن اﻷﺣﻣﺎض اﻷﻣﯾﻧﯾﺔ اﻷﺳﺎﺳﯾﺔ، ﯾوﺿﺢ ﺗﺣﺳﯾن اﻻﺳﺗﺧدام اﻟﻛﻠﻲ اﻟﻌﺎم ﻟﻸﺣﻣﺎض اﻷﻣﯾﻧﯾﺔ، ﻋﻠﻲ اﻟﻧﻘﯾض، ﺗﺷرب ورﯾد اﻟﻣﺳﺎرﯾﻘﺎ ﻟﻣﺧﻠوط اﻷﺣﻣﺎض اﻷﻣﯾﻧﯾﺔ اﻟﺣرة ﻏﯾر اﻷﺳﺎﺳﯾﺔ ﯾﻛون ﻣﺳﺎوي ﺑﺎﻟﻣﻘﺎرن ﺑﺑروﺗﯾن اﻟﻠﺑن ﯾﺳﺑب زﯾﺎدة ﻛﺑﯾرة ﻓﻲ إﻧﺗﺎج ﯾورﯾﺎ اﻟﻛﺑد وﻗﻠﺔ ﻣﺣﺻول اﻟﻠﺑن وﺗرﻛﯾب اﻟﺑروﺗﯾن ﻓﻲ اﻻﺑﻘﺎر اﻟﺗﻲ ﺗﺗﻐذي ﻋﻠﻲ ﻋﻠﯾﻘﺔ ﻣﻧﺧﻔﺿﺔ اﻟﺑروﺗﯾن ﻓﻲ ﻣ رﺣﻠﺔ اﻧﺗﺎج اﻟﻠﺑن اﻟﻣﺑﻛرة، ﻓﻲ ﻧﻔس اﻷﺑﻘﺎر ﯾﻛون ﺗﺷرب اﻷﺣﻣﺎض اﻷﻣﯾﻧﯾﺔ ﯾﻌطﻲ اﻷﺣﻣﺎض اﻷﻣﯾﻧﯾﺔ اﻷﺳﺎﺳﯾﺔ واﻟﻛﻠﯾﺔ ﻓﻲ ﺑروﺗﯾن اﻟﻠﺑن وﯾزﯾد ﻣﺣﺗوي ﺑروﺗﯾن اﻟﻠﺑن وﻣﺣﺻوﻟﺔ . اﻟﺗﺷرب ﻻ ﯾزﯾد اﻧﺗﺎج ﺟﻠوﻛوز اﻟﻛﺑد ﻣﻌﻧوﯾﺎ . رﻏم أن اﻷﺣﻣﺎض اﻷﻣﯾﻧﯾﺔ ﻏﯾر اﻷﺳﺎﺳﯾﺔ ﺗﻛون دون ﺷك ﻣﺻﺎدر ﻛ رﺑون ﻣﻬﻣﺔ ﻟﺗﻛوﯾن ﺟﻠوﻛوز اﻟﻛﺑد، واﺳﺗﺧداﻣﻬم ﯾﻌﺗﻣد ﻋﻠﻲ اﻣداد ﻣﻧﺎﺳب وﻣﺗزن ﻟﻸﺣﻣﺎض اﻷﻣﯾﻧﯾﺔ اﻷﺳﺎﺳﯾﺔ . ﻣﺛل أﻧﺳﺟﺔ ﻛﺑﯾرة PDV ، ﯾﺻﺎﺣب اﻟﻣﻌدل اﻟﻌﺎﻟﻲ ﻟﻣﯾﺗﺎﺑوﻟﯾزم اﻟﻛﺑد ﺑﻣﻌدل ﻋﺎﻟﻲ ﻹﻋﺎدة ﺗﻛوﯾن اﻟﺑروﺗﯾن protein turnover وﺑﺎﻟﺗﺎﻟﻲ ﯾﺣﺗﺎج اﻟﻛﺑد ﻻﺣﺗﯾﺎﺟﺎت ﻣﻌﺗﺑرﻩ ﻣن اﻻﺣﻣﺎ ض اﻷﻣﯾﻧﯾﺔ ﻟﺗﻛوﯾن ﻣﻛوﻧﺎت اﻟﺑروﺗﯾﻧﺎت اﻷﺳﺎﺳﯾﺔ . ﺑﺎﻹﺿﺎﻓﺔ، ﺗﺧدم اﻟﻛﺑد ازاﻟﺔ وادارة اﻟﻣﺧﻠﻔﺎت waste management وﻟﻬﺎ دور ﻓﻲ إدارة ﻣﯾزان اﻟﻧﯾﺗروﺟﯾن، إزﻟﺔ AA اﻟﻣﻣﺗﺻﺔ ﻓﻲ زﯾﺎدة اﻻﺣﺗﯾﺎﺟﺎت وﺑﺎﻟﺗﺎﻟﻲ اﻧﺗﺎج ﯾورﯾﺎ وﺗﺗﺄﻛﺳد أو ﺗﻔرغ اﻟﻬﯾﻛل اﻟﻛرﺑوﻧﻲ ﻟﻬﺎ . ﻷﺣﻣﺎض أﻣﯾﻧﯾﺔ ﻛﺛﯾرة ﻣ ﻌﺗﻣدا ﻋﻠﻲ ﺣﺎﻟﺔ اﻟﺑروﺗﯾن ﻓﻲ اﻟﺣﯾوان ، ﺗﻣﺛل ازاﻟﺔ اﻟﻛﺑد اﻟﺻﺎﻓﯾﺔ ﺟزء ﻣﺎدي واﻗﻌﻲ ﻟﻠﻛﻣﯾﺎت اﻟﻣﻣﺗﺻﺔ ﺑواﺳطﺔ PDV ﻋﻠﻲ اﻷﺳﺎس اﻟﺻﺎﻓﻲ ، ﻣﺛﺎل ، ﻧﺳﺑﺔ ازاﻟﺔ اﻟﻛﺑد اﻟﺻﺎﻓﯾﺔ إﻟﻲ ﺗﺣرر PDV

عدد الصفحات ٢٥٦

ﯾرة ﻣ ﻌﺗﻣدا ﻋﻠﻲ ﺣﺎﻟﺔ اﻟﺑروﺗﯾن ﻓﻲ اﻟﺣﯾوان ، ﺗﻣﺛل ازاﻟﺔ اﻟﻛﺑد اﻟﺻﺎﻓﯾﺔ ﺟزء ﻣﺎدي واﻗﻌﻲ ﻟﻠﻛﻣﯾﺎت اﻟﻣﻣﺗﺻﺔ ﺑواﺳطﺔ PDV ﻋﻠﻲ اﻷﺳﺎس اﻟﺻﺎﻓﻲ ، ﻣﺛﺎل ، ﻧﺳﺑﺔ ازاﻟﺔ اﻟﻛﺑد اﻟﺻﺎﻓﯾﺔ إﻟﻲ ﺗﺣرر PDV اﻟﺻﺎﻓﯾﺔ ﻟﻸﺣﻣﺎض اﻷﻣﯾﻧﯾﺔ اﻟﻣﻧﻔردة واﻟﻣزاﻟﺔ ﺑواﺳطﺔ اﻟﻛﺑد ﻣﻣﻛن ﺗﺧﺗﻠف ﻣن ﺻﻔر إﻟﻲ أﻛﺛر ﻣن ١ ٠٠ % ، ﻣﺗﺿﻣﻧﺎ implying ﻓﻲ ﺣﺎﻻت ﻛﺛﯾرة أﺟزاء ﺻﻐﯾرة ﻓﻘط ﻣن اﻷﺣﻣﺎض اﻷﻣﯾﻧﯾﺔ اﻟﻣﻣﺗﺻﺔ ﺗﺻل اﻷﻧﺳﺟﺔ اﻟﺧﺎرﺟﯾﺔ periphery وﻣﻊ ذﻟك ، ﻣﻌدل اﺳﺗﺧﻼص اﻟﻛﺑد اﻟﻛﻠﻲ ﻗد ﺗﺗراوح ﻣن أﻗل ﻣن ١ اﻟﻲ ٠٢ % ﻓﻘط . ﺗﻣﺛل ﻧﺳﺑﺔ اﻻﺳﺗﺧﻼص اﻟﻛﻣﯾﺔ اﻟﻣزاﻟﺔ ﻛﻧﺳﺑﺔ ﻣﺋوﯾﺔ ﻟﻸﻣداد اﻟﻛﻠﻲ ﻓﻲ اﻟدم اﻟﺷرﯾﺎﻧ ﻲ واﻟورﯾدي اﻟﺑﺎﺑﻲ . وﻋﻠﻲ اﻷﺳﺎس اﻟﻛﻠﻲ واﻟﺻﺎﻓﻲ، ﻛﻣﯾﺎت AA اﻟﻣﻣﺗﺻﺔ ﺗﻛون ﺻﻐﯾرة ﻧﺳﺑﯾﺎ ﻣﻘﺎرﻧﺔ ﻣﻊ اﻷﻣداد اﻟﻛﻠﻲ اﻟﺷرﯾﺎﻧﻲ اﻟﻲ PDV ، وﻟﻬذا أﻏﻠﺑﯾﺔ AA اﻟﻣوﺟودة ﻓﻲ اﻟدم اﻟورﯾدي اﻟﺑﺎﺑﻲ ﯾﻌﺎد دوراﻧﻬﺎ اﻟﻲ PDV واﻟﻛﺑد ﻓﻲ اﻟدم اﻟﺷرﯾﺎﻧﻲ . ﺑﯾﻧﻣﺎ ﻛﻣﯾﺔ AA اﻟﺻﺎﻓﯾﺔ ﻣﺛل ﺣﻣض أﻣﯾﻧﻲ ا ﻻﻧﯾن Ala اﻟﻣزاﻟﺔ ﺑﺎﻟﻛﺑد ﻗد ﺗﻛون ﻣﺗﺳﺎوﯾﺔ أو أﻛﺑر ﻣن اﻟﻛﻣﯾﺎت اﻟﻣﻣﺗﺻﺔ، ﺟزء ﺻﻐﯾر ﻓﻘط ﻣن ﺣﻣض أﻣﯾﻧﻲ اﻻﻧﯾن Ala اﻟﻣﻣﺗص ﯾزال ﻓﻲ اﻟﻣرور اﻷول first - pass ﺧﻼل اﻟﻛﺑد واﻟﻛﻣﯾﺔ اﻟﻣزاﻟﺔ ﺗﻛون ﻣرﺗﺑطﺔ ﺟدا ﻣﻊ اﻟﺗرﻛﯾز اﻟﺷرﯾﺎﻧﻲ . ﺑﻌد ٤٢ ﺳﺎﻋﺔ ﺗﺷرب ورﯾد اﻟﻣﺳﺎرﯾﻘﺎ ﯾﻣﺛل ﺿﻌف اﻻ ﻣﺗﺻﺎص اﻟﺻﺎﻓﻲ ﻟﻠﺣﻣض اﻷﻣﯾﻧﻲ Ala ﻋﺑر PDV ، اﻟزﯾﺎدة ﻓﻲ إزاﻟﺔ Ala اﻟﻛﺑد اﻟﺻﺎﻓﻲ ﯾﺳﺎوي ٢٨ % ﺗﺷرب Ala . ﻫذﻩ اﻟزﯾﺎدة ﻓﻲ إزاﻟﺔ Ala ﻛﺎﻧت ﻣﺻﺎﺣﺑﺔ ﺑﺿﻌف ﺗرﻛﯾز Ala اﻟﺷرﯾﺎﻧﻲ، وﻟﻛن ﻻﺗﻐﯾر ﻓﻲ ﻧﺳﺑﺔ اﺳﺗﺧﻼص اﻟﻛﺑد . ﻫذﻩ اﻻﺳﺗﺟﺎﺑﺔ ﻹﺿﺎﻓﺔ Short – term ﻗد ﻻ ﺗﻌﻛس اﺳﺗﺟﺎﺑﺔ longer term ، ﺑﺳﺑب أن دورﻩ اﻟﯾورﯾﺎ ﺗﺳﺗﻐرق أﯾﺎم ﻟﻸﻗﻠﻣﺔ ﻟﻠﺗﻐﯾرات ﻓﻲ دﺧول وﻓﻲ ﺧروج اﻟﻧﯾﺗروﺟﯾن nitrogen in put or out put . ﻓــــــﻲ اﻷﺑﻘــــــﺎر اﻟﺣﻼﺑــــــﺔ، ﺗــــــﺷرب اﻟﻛــــــﺎزﯾن ﻓــــــﻲ اﻟﻣﻧﻔﺧــــــﺔ ﻟﻣــــــدة ﺳــــــﺗﺔ أﯾــــــﺎم ﯾزﯾــــــد ﻣــــــن إزاﻟــــــﺔ اﻟﻛﺑــــــد ﻟﻣﻌظــــــم AA وﻟﻠﻌدﯾــــــد ﻣــــــن اﻷﺣﻣـــــﺎض اﻷﻣﯾﻧﯾــــــﺔ، اﻟزﯾـــــﺎدة ﻓــــــﻲ إزاﻟـــــﺔ اﻟﻛﺑــــــد ﻛـــــﺎن أﻛﺑــــــر ﻣـــــن اﻟﻛﻣﯾــــــﺔ اﻟﻣﺗـــــﺷرﺑﺔ، وﻟﻛــــــن اﻟﺗرﻛﯾـــــزات اﻟــــــﺷرﯾﺎﻧﯾﺔ ﻟﺟﻣﯾــــــﻊ AA اﻟﻣﻘـــــــدرة زادت . ﻓـــــــﻲ ﻫـــــــذﻩ اﻟﺣﺎﻟـــــــﺔ، ﻛـــــــل ﻣـــــــن ﻧـــــــﺳﺑﺔ أو ﻣﻌـــــــدل إزاﻟـــــــﺔ اﻟﻛﺑـــــــد اﻟـــــــﺻﺎﻓﻲ إﻟـــــــﻲ ﺗﺣـــــــرر PDV اﻟـــــــﺻﺎﻓﻲ وﻧـــــــﺳﺑﺔ اﺳـــﺗﺧﻼص اﻟﻛﺑـــد اﻟﻛﻠـــﻲ زادت ﻟﻣﻌظـــم AA اﻟﻣﻘـــدرة ﺑﺈﻣـــداد AA ﻣـــﺿﺎﻓﺔ إﻟـــﻲ ﻣﺧـــزن اﻟـــدم blood pool زﯾـــﺎدة ﻋـــن اﻻﺣﺗﯾﺎﺟﺎت .

عدد الصفحات ٢٥٦

٠٥٢ ﺟــدول رﻗــم ) ٧٤ (: Arterial concentration ( µM ) and net liver removal of amino acids as a percentage of net PDV release or total supply in early - lactation dairy cows ( Reynolds et al . , 1999 ) after 6 - d abomasal ifusion of water or 800 g casein protein / d . Net li ver removal Aeterial concentration % of PDV % of Supply Amino acids Water Cesein Water Cesein Water Cesein Ala 325 247 62 98 10 20 Lys 94 116 30 62 10 21 Met 15 21 42 69 11 20 Phe 51 58 39 76 5 12 EAA a 1.132 1.443 - 21 d 41 - 2 d 5 NEAA b 1.166 1.315 5 1 87 7 15 TAA c 2.298 2.758 22 68 3 10 a Essential amino acids measured. b Nonessential amino acids measured. c Total amino acids measured. d Negative value reflects net liver release of total EAA as a consequence of the net release of branched - shain AA. اﻣداد اﻷﻧﺳﺟﺔ ﻣﻘﺎﺑل اﻻﺣﺗﯾﺎﺟﺎت : Tissue supply VS requirement ﻓـــــــﻲ اﻟﻛﺑـــــــد وأﻧـــــــﺳﺟﺔ اﻟﺟـــــــﺳم اﻷﺧـــــــرى، ﺗﻘـــــــدر ﻛﻣﯾـــــــﺔ وﻧﻣـــــــوذج اﻹﻣـــــــداد وﻋﻼﻗﺗﻬـــــــﺎ ﺑﺎﻻﺣﺗﯾﺎﺟـــــــﺎت ﺟزﺋﯾـــــــﺔ إﺳـــــــﺗﺧدام AA ﺑـــــــﯾن ﻋﻣﻠﯾــــــﺎت اﻟﺑﻧــــــﺎء واﻟﻬــــــدم . ﻓــــــﻲ اﻷﺑﻘــــــﺎر اﻟﺣﻼﺑــــــﺔ، اﻟﺗــــــﻲ ﺗﺗﻐــــــذي ﻋﻠــــــﻲ ﺛــــــﻼث ﻣــــــﺳﺗوﯾﺎت ﻣــــــن ﻛــــــﺳب ﻓــــــول اﻟــــــﺻوﯾﺎ اﻟﻣﺣﻣــــــﻲ ﺑــــﺎ ﻟﻛرش . Rumen - protected soybean meal . زﯾــــﺎدة إﻣــــداد اﻟﺑــــروﺗﯾن ﺗزﯾــــد ﺗرﻛﯾــــزات AA اﻟــــﺷرﯾﺎﻧﻲ ﺧطﯾــــﺎ ، وﻟﻛــــن ﻣﺣــــﺻول ﺑــــروﺗﯾن اﻟﻠــــﺑن وازاﻟــــﺔ اﻷﺣﻣــــﺎض اﻷﻣﯾﻧﯾــــﺔ اﻷﺳﺎﺳــــﯾﺔ اﻟــــﺻﺎﻓﯾﺔ ﻟﻠﻐــــدة اﻟﻠﺑﻧﯾــــﺔ ﺗــــﺳﺗﺟﯾب ﺧطــــﺎ ﻣﻧﺣﻧﯾــــﺎ responded curvilinearly وﯾﺻل إﻟﻲ اﻟﺑﻼﺗو ) ﻣرﺣﻠﺔ اﻻﺳﺗﻘرار plateau ( ﻋﻧد اﻟﻣﺳﺗوي اﻟﻣﺗوﺳط ﻟﻠﺑروﺗﯾن اﻟﻣﺄﻛول . إﺳــــــﺗﺟﺎﺑﻪ ﺑــــــروﺗﯾن اﻟﻠــــــﺑن وﺑﺎﻟﺗــــــﺎﻟﻲ ازاﻟــــــﺔ AA ﺑواﺳــــــطﺔ اﻟﻐــــــدة اﻟﻠﺑﻧﯾــــــﺔ ﻟــــــم ﺗﻘــــــدر وﺣﯾــــــدة ﺑواﺳــــــطﺔ اﻣــــــداد AA . ﺑﺎﻹﺿــــــﺎﻓﺔ، اﺳــــــﺗﺧدام AA ﺧــــــﻼل اﻟﻐــــــدة اﻟﻠﺑﻧﯾــــــﺔ ﯾﺧﺗﻠــــــف اﯾــــــﺿﺎ ﻣــــــﻊ اﻻﻣــــــداد وﻋﻼﻗﺗــــــﻪ ﻣــــــﻊ اﻻﺣﺗﯾﺎﺟــــــﺎت، ﻫــــــذا ﯾــــــﺗم اﯾــــــﺿﺎﺣﻪ ﺑﺈﺳــــــﺗﺟﺎﺑﺔ اﻛـــــﺳدة ﺣﻣـــــض اﻣﯾﻧـــــﻲ ﻟﯾوﺳـــــ ﯾن leu اﻟﻐـــــدة اﻟﻠﺑﻧﯾـــــﺔ ﻓـــــﻲ اﻟﻣـــــﺎﻋز . ﻣﺛـــــل ﺟـــــزء ازاﻟـــــﺔ leu اﻟﻛﻠـــــﻲ، اﻛـــــﺳدة ﺣﻣـــــض اﻣﯾﻧـــــﻲ leu اﻟﻐــــدة اﻟﻠﺑﻧــــﺔ ﯾزﯾــــد ﻋﻧــــد زﯾــــﺎدة ﻣــــﺳﺗوي ﺑــــورﺗﯾن اﻟﻌﻠﯾﻘــــﺔ وﯾﻘــــل . ﻋﻧــــد ﺗــــﺷرب ﻣﺧﻠــــوط اﻷﺣﻣــــﺎض اﻷﻣﯾﻧﯾــــﺔ اﻷﺳﺎﺳــــﯾﺔ اﻟﺧــــﺎﻟﻲ ﻣــــن leu داﺧـــــــل اﻷوردة ﻣؤدﯾـــــــﺎ ﺣﺎﻟـــــــﺔ ﻧﻘـــــــص lue . ﺗـــــــم ﺗﻘـــــــدﯾر إﻣـــــــداد اﻟﻌﻧﺎﺻـــــــر اﻟﻐذاﺋﯾـــــــﺔ ﻟﻠﻐـــــــد ة اﻟﻠﺑﻧﯾـــــــﺔ ﺑﻛـــــــل ﻣـــــــن ﺗﯾـــــــﺎر اﻟـــــــدم وﺗرﻛﯾــــزات اﻟﻌﻧﺎﺻــــر اﻟﻐذاﺋﯾــــﺔ ، وﻟﻛــــن اﺳــــﺗﺧدام اﻟﻐــــدة اﻟﻠﺑﻧﯾــــﺔ ﻟﻸﺣﻣــــﺎض اﻷﻣﯾﻧﯾــــﺔ اﻟﻣــــﺿﺎﻓﺔ ﯾﻘــــدر ﺑواﺳــــطﺔ ﻣﯾــــول طﺑﯾﻌﯾــــﺔ propensity ﻓــــﻰ اﻟﻐــــدة ﻟﺗﻛــــوﯾن اﻟﺑــــروﺗﯾن . ﯾﻘــــدر ﺗﯾــــﺎر اﻟــــدم ﺑﻧــــﺷﺎط اﻟﻐــــدة اﻟﺗﻣﺛﯾﻠــــﻲ وﻟﻛــــن ﯾزﯾــــد اﻻﺳــــﺗﺟﺎﺑﺔ ﻟــــﻧﻘص اﻟﻌﻧﺎﺻــــر اﻟﻐذاﺋﯾـــﺔ nutrient deficit ﻓـــﻲ دراﺳـــﺔ أﺧـــري ﻋﻠـــﻲ اﻟﻣـــﺎﻋز اﻟﺣـــﻼب، ﺣـــدوث ﺣﺎﻟـــﺔ ﻧﻘـــص ﺣﻣـــض أﻣﯾﻧـــﻲ ﻫـــﺳﺗدﯾن HIS

عدد الصفحات ٢٥٧

ﯾزﯾــــد اﻻﺳــــﺗﺟﺎﺑﺔ ﻟــــﻧﻘص اﻟﻌﻧﺎﺻــــر اﻟﻐذاﺋﯾـــﺔ nutrient deficit ﻓـــﻲ دراﺳـــﺔ أﺧـــري ﻋﻠـــﻲ اﻟﻣـــﺎﻋز اﻟﺣـــﻼب، ﺣـــدوث ﺣﺎﻟـــﺔ ﻧﻘـــص ﺣﻣـــض أﻣﯾﻧـــﻲ ﻫـــﺳﺗدﯾن HIS ﺗزﯾـــــد ﺗﯾـــــﺎر اﻟـــــدم إﻟـــــﻲ اﻟﻐـــــدة ﻣﺛـــــل ﻧـــــﺳﺑﺔ اﺳـــــﺗﺧﻼص اﻟﻬـــــﺳﺗدﯾن His إﻟـــــﻲ اﻟﻣـــــدي اﻟـــــذي ﯾﺟﻌـــــل دم ورﯾـــــد اﻟﻐـــــدة اﻟﻠﺑﻧﯾـــــﺔ واﻗﻌﯾـــــﺎ ﺧﺎﻟﻲ ﻣن اﻟﻬﺳﺗدﯾن His . اﻻﺳﺗﻧﺗﺎج : Conclusions رﻏـــــم اﻟﻌدﯾـــــد ﻣـــــن أﻓﻌـــــﺎل اﻟﺧدﻣـــــ ﺔ واﻟﻧـــــﺷﺎط اﻟﺗﻣﺛﯾﻠـــــﻲ اﻟﺣـــــﺎد intense ﺗـــــﺿﺑط اﻟـــــﺿرﯾﺑﺔ / اﻟرﺳـــــوم ﺑﺄﻧـــــﺳﺟﺔ اﻟﻣﺟﺗـــــرات اﻻﺣـــــﺷﺎﺋﯾﺔ وﻻ ﯾـــــﺻدر أﻣــــــر اﻣـــــداد اﻟﻌﻧﺎﺻــــــر اﻟﻐذاﺋﯾــــــﺔ إﻟـــــﻲ اﻷﻧــــــﺳﺟﺔ اﻟــــــﺳطﺣﯾﺔ إﻟـــــﻲ اﻟﻣــــــدي اﻟﻣﻘﺗــــــرح ﺑﻘﯾﺎﺳـــــﺎت اﻻﻣﺗــــــﺻﺎص اﻟــــــﺻﺎﻓﻲ ﻟﻠﻌﻧﺎﺻــــــر اﻟﻐذاﺋﯾـــــــﺔ . أظﻬـــــــرت ﻗﯾﺎﺳــــــﺎت اﻟﺗﻣﺛﯾـــــــل اﺣـــــــﺎدي اﻻﺗﺟــــــﺎﻩ unidirectional أن اﺣﺗﯾﺎﺟــــــﺎ ت ﻫـــــــذﻩ اﻷﻧـــــــﺳﺟﺔ ﻣـــــــن اﻟﻌﻧﺎﺻر اﻟﻐذاﺋﯾﺔ ﺗﻘﺎﺑل ﻟﺣد ﻛﺑﯾر ﺧﻼل اﻟدﻓﻊ اﻟداﺧﻠﻲ اﻟﻘﺎدم ﻣن اﻟدم اﻟﺷرﯾﺎﻧﻲ . ﺗﺧﻔــــــﻲ إزاﻟــــــﺔ اﻟﻌﻧﺎﺻــــــر اﻟﻐذاﺋﯾــــــﺔ ﻣــــــن اﻟــــــدم اﻟــــــﺷرﯾﺎﻧﻲ ﻣﻌــــــدل اﻻﻣﺗــــــﺻﺎص اﻟﺣﻘﯾﻘــــــﻲ ﻟﻌﻧﺎﺻــــــر ﻏذاﺋﯾــــــﺔ ﻛﺛﯾــــــرة . وﻫــــــذا ﺣﻘﯾﻘــــــﻲ ﺧﺎﺻــــــــﺔ ﻟﻸﺳـــــــــﺗﺎت BOHB ، اﻟﺟﻠوﻛـــــــــوز، ﻣﻌظــــــــم AA اﻷﺣﻣـــــــــﺎس اﻻﻣﯾﻧﯾـــــــــﺔ اﻷﺳﺎﺳــــــــﯾ ﺔ . ﺗﺗﻣﺛـــــــــل ketogenic VFA واﻟﺑروﺑﯾوﻧـــــﺎت ﺧـــــﻼل اﻟﻣـــــرور اﻻﻣﺗـــــﺻﺎﺻﻲ ﺧـــــﻼل اﻟﺧﻼﯾـــــﺎ اﻟﺧﺎرﺟﯾـــــﺔ اﻟظﺎﻫرﯾـــــﻪ ﻟﻠﻘﻧـــــﺎة اﻟﻬـــــﺿﻣﯾﺔ واﻟﻛﺑـــــد وﻟﻛـــــن ﯾﻌـــــﺎد ﺗرﻛﯾﺑﻬـــــﺎ

عدد الصفحات ٢٥٧

١٥٢ اﺳﺎﺳـــــﺎ اﻟـــــﻲ BOHB أو ﺟﻠوﻛـــــوز وﺗﺟﻌﻠـــــﻪ ﻣﺗـــــﺎح ﻟﻸﻋـــــﺿﺎء واﻻﻧـــــﺳﺟﺔ اﻟﺧﺎرﺟﯾـــــﺔ . أﻛﺛـــــر ﻣـــــن أﻣـــــر اﻣـــــداد اﻟﻌﻧﺎﺻـــــر اﻟﻐذاﺋﯾـــــﺔ ﻟﻸﻧﺳﺟﺔ اﻟﺧﺎرﺟﯾﺔ ، ﻣﺛل ﺑﺎﻗﻲ أ ﻧﺳﺟﺔ اﻟﺟﺳم ﺗؤدي draw on إﻟﻲ اﺣﺗﯾﺎطﺎت ﻣﺗﺎﺣﺔ ﻣن ﻣﺧزون اﻟدم . اﻟﻣﻔﻬوم اﻟﺿﻣﻧﻲ : Implications اﻟﺗﻣﺛﯾــــل اﻟﻣﻧﺎﺳــــب ﻟﺗوزﯾــــﻊ اﻟﻌﻧﺎﺻــــر اﻟﻐذاﺋﯾــــﺔ ﺧــــﻼل ﺗﯾــــﺎر اﻟــــدم وﺗﻧظــــﯾم ﺗرﻛﯾــــزات اﻟﻌﻧﺎﺻــــر اﻟﻐذاﺋﯾــــﺔ ﻓــــﻲ اﻟــــدم ﯾﻛــــون ﺿــــرورﯾﺎ ً ﻟﺗطـــــورات اﻟﻣـــــودﯾﻼت واﻟﻧﻣـــــﺎذج ﻻﺳـــــﺗﺧدام اﻟﻌﻧﺎﺻـــــر اﻟﻐذاﺋﯾـــــﺔ اﻟﻣﻣﺗـــــﺻ ﺔ . ﯾﻘـــــدر ﺗﯾـــــﺎر اﻟـــــدم واﻻﺳـــــﺗﺧدام اﻟﻼﻧﻬـــــﺎﺋﻲ ﻟﻠﻌﻧﺎﺻـــــر اﻟﻐذاﺋﯾـــــﺔ اﺳﺎﺳـــــﺎ ﺑواﺳـــــطﺔ اﻟﻧزﻋـــــﺔ اﻟطﺑﯾﻌﯾـــــﺔ ﻟﻸﻧﺗـــــﺎج the propensity for production وﺗـــــؤدي اﻟـــــﻲ اﺣﺗﯾﺎﺟـــــﺎت اﻷﻧـــــﺳﺟﺔ، ﺑﯾﻧﻣـــــﺎ ﺗﻘـــــدر اﻟﻘـــــدر اﻟﺗﻣﺛﯾﻠـــــﻲ ﻟﻠﻌﻧﺎﺻـــــر اﻟﻐذاﺋﯾـــــﺔ اﻟﻣﻣﺗـــــﺻﺔ ﺑﺎﺣﺗﯾﺎﺟـــــﺎت اﻻﻧـــــﺳﺟﺔ ﻧـــــﺳﺑﯾﺎ ﺑﻌﻼﻗﺗﻬـــــﺎ ﻣـــــﻊ اﻻﻣـــــداد ﻣـــــن اﻟﻌﻠﯾ ﻘــــﺔ ﻟﻬــــذا ﯾﻛــــون اﻟﺣﺎﺟــــﺔ اﻟــــﻲ أدﻟــــﺔ اﻟﺣﯾــــوان اﻟﻣﺗﺧﺻــــﺻﺔ ﻟﻠﻘــــدرة اﻻﻧﺗﺎﺟﯾــــﺔ animal specific indicators of productive capacity ﻣﺗوﻗف ﻋﻠﻰ اﻟﺗوﻗﻊ اﻟدﻗﯾق ﻟﺗﻣﺛﯾل اﻟﻌﻧﺎﺻر اﻟﻐذاﺋﯾﺔ اﻟﻣﻣﺗﺻﺔ .

عدد الصفحات ٢٥٨

٢٥٢ ) ٤ ( اﻹﻧﺰﯾﻤﺎت ENZYMES ﻣﻘدﻣﺔ : Introduction ﻋرﻓت اﻹﻧزﯾﻣﺎت ﻋﺎم ٨٣٨١ م وﻛﺎن ﯾطﻠق ﻋﻠﯾﻬﺎ ﻓﻲ ذﻟك اﻟوﻗت اﺳم Ferment أي ﻣﺎ ﯾﺳﺑب اﻟﺗﺧﻣـر Fermentation وﺑﻌـد ذﻟك أطﻠق ﻋﻠﯾﻬﺎ اﻟﻌﺎﻟم Kuhun ﺳﻧﺔ ٨٧٨١ م اﺳم اﻹﻧزﯾﻣـﺎت أي ﻣﻌﻧﺎﻫـﺎ ﻓـﻲ اﻟﯾوﻧﺎﻧﯾـﺔ " ﻓـﻲ اﻟﺧﻣﯾـرة " In yeast إذ أﻣﻛـن ﻋﻣـل ﻣﺳﺗﺧﻠص ﻣن اﻟﺧﻣﯾرة ﯾﺳﺑب ﻋﻣﻠﯾﺔ اﻟﺗﺧﻣر . وﻛﺎن ﯾﻌﺗﻘد ﻗﺑل ذﻟك أﻧﻪ ﻻ ﺑد ﻣن وﺟود ﺧﻼﯾﺎ ا ﻟﺧﻣﯾرة ﺣﯾﺔ ﻟﻛﻲ ﺗﺳﺑب اﻟﺗﺧﻣر .  ﺛم ﺟﺎء اﻟﻌﺎﻟم Fisher ﺳﻧﺔ ٤٩٨١ م واﻛﺗﺷف ﻧظرﯾﺔ ﺗﺧﺻص اﻹﻧزﯾم ٕ .  وﻓﻲ ﻋﺎم ٨٢٩١ م ﺗﻣﻛـن summes ﻣـن اﻟﺣـﺻول ﻋﻠـﻲ أول إﻧـزﯾم ﻓـﻲ ﺣﺎﻟـﺔ ﺑﻠﻠورﯾـﺔ ﺗـم ﻓـﺻل ﺑﻌـد ذﻟـك اﻟﻌدﯾـد ﻣـن اﻹﻧزﯾﻣـﺎت ﻓــﻲ ﺣﺎﻟـــﺔ ﻧﻘﯾــﺔ ) ﻣﺗﺑﻠـــورة أو ﻏﯾـــر ﻣﺗﺑﻠــورة ( وﺧﺎﺻـــﺔ إﻧزﯾﻣـــﺎت ﻫــﺿم اﻟﺑروﺗﯾﻧـــﺎت ﺛـــ م إﺗﺟــﻪ ﺑﻌـــد ذﻟـــك إﻟــﻲ اﻹﻫﺗﻣـــﺎم ﺑﺎﻹﻧزﯾﻣـــﺎت اﻟداﺧﻠﯾﺔ ﺑﺎﻟﺧﻠﯾﺔ . واﺗﺟﻪ اﻹﻫﺗﻣﺎم ﺑﻌد ذﻟك إﻟﻲ دراﺳـﺔ اﻟﺗرﻛﯾـب اﻟﻛﯾﻣﯾـﺎﺋﻲ ﻟﻺﻧزﯾﻣـﺎت وﺛﺑـت أﻧﻬـﺎ ﻋﺑـﺎرة ﻋـن ﺑروﺗﯾﻧـﺎت ذات وزن ٕ ﺟزﺋﻲ ﻣرﺗﻔﻊ وأﻧﻬـﺎ ﺗﺗـﺄﺛر ﺑـﺎﻟﺣرارة وأﻣﻛـن ﻣﻌرﻓـﺔ ﺗرﺗﯾـب اﻷﺣﻣـﺎض اﻷﻣﯾﻧﯾـﺔ ﻓـﻲ اﻟﺟـزئ ودرﺳـت اﻟـرواﺑط اﻟﺑﺑﺗﯾدﯾـﺔ وﻛ ﯾﻔﯾـﺔ إﺗﺣـﺎد اﻟﺳﻼﺳل اﻟﺑﺑﺗﯾدﯾﺔ ﻣﻊ ﺑﻌﺿﻬﺎ . ﺗﻌرﯾف اﻹﻧزﯾم – ﻣﺎﻫﯾﺔ اﻹﻧزﯾم؟ what ' s the enzyme ﯾﻣﻛـــن ﺗﻌرﯾـــف اﻹﻧـــزﯾم ﺑﺄﻧـــﻪ ﻋﺑـــﺎرة ﻋـــن : ﺑروﺗﯾﻧـــﺎت أو ﻣرﻛﺑـــﺎت ﻋـــﺿوﯾﺔ ذات وزن ﺟزﯾﺋـــﻲ ﻣرﺗﻔـــﻊ - وﺗﻌﻣـــل ﻛﻌواﻣـــل ﻣـــﺳﺎﻋدة ﻓـــﻲ اﻟﻛﺎﺋﻧـﺎت اﻟﺣﯾـﺔ – وﺗﻔـرز ﺑواﺳـطﺔ ﺧﻼﯾـﺎ اﻟﻛﺎﺋﻧـﺎت اﻟﺣﯾـﺔ - وﻟﻛـن ﻟﻬــﺎ اﻟﻘـدر ة ﻋﻠـﻲ اﻟﺗﻔﺎﻋـل ﻣـﺳﺗﻘﻠﺔ ﻋـن اﻟﺧﻼﯾـﺎ اﻟﺗـﻲ ﺗﻔرزﻫـﺎ – وﻟﻬــﺎ ﺧﺎﺻﯾﺔ اﻟﺗﺧﺻص اﻟﺷدﯾد - وﺗﻘﺗل أو ﯾﻘف ﻧﺷﺎطﻬﺎ ﺑواﺳطﺔ اﻟﺣرارة . ﺗﺳﻣﯾﺔ اﻹﻧزﯾﻣﺎت Enezymes nomenclature  ﺗﺳﻣﻲ اﻹﻧزﯾﻣﺎت ﻋﺎدة ﺑﺎﺳم اﻟﻣـﺎدة اﻟﺗـﻲ ﯾـؤﺛر ﻋﻠﯾﻬـﺎ اﻹﻧـزﯾم ﻣـﺿﺎﻓﺎ إﻟﯾﻬـﺎ اﻟﻣﻘطـﻊ ) ase ( وﻣﺛـل ذﻟـك إﻧـزﯾم اﻟﻣـﺎﻟﯾﺗز malta se اﻟذي ﯾﻘوم ﺑﺎﻟﺗﺣﻠﯾل اﻟﻣﺎﺋﻲ ﻟﺳﻛر اﻟﻣﺎﻟﺗوز Maltose .  وﺗـــﺳﻣﻲ ﺑﺎﺳـــم اﻟﺗﻔﺎﻋــــل اﻟـــذي ﺗﻘــــوم ﺑـــﻪ ﻣـــﺿﺎﻓﺎ اﻟﯾــــﻪ ﻣﻘطـــﻊ وﻣﺛــــﺎل ذﻟـــك اﻹﻧـــزﯾم اﻟــــذي ﯾؤﻛـــﺳد ﺣــــﺎﻣض اﻷﺳـــﻛورﺑﯾك ﻓﯾــــﺳﻣﻲ Ascorbic acid oxidize .  وﻓــﻲ ﺑﻌــض اﻷﺣﯾـــﺎن ﯾﻌطــﻲ ﻟﻺﻧـــزﯾم إﺳــم ﻟــﯾس ﻟـــﻪ ﻋﻼﻗــﺔ ﺑﺎﺳـــم اﻟﻣــﺎدة أو اﻟﺗﻔﺎﻋـــل اﻟــذي ﯾﻘــوم ﺑـــ ﻪ وﻣﺛــﺎل ذﻟـــك إﻧــزﯾم اﻟﺑﯾـــﺳﯾن pepsin واﻧزﯾم اﻟﺗرﯾﺳﯾن ٕ Trypsin وﻫﻣﺎ ﻣن إﻧزﯾﻣﺎت اﻟﺗﺣﻠل اﻟﻣﺎﺋﻲ ﻟﻠﺑروﺗﯾﻧﺎت . واﻹﻧزﯾﻣﺎت ﻋﺑﺎرة ﻋن ﻋواﻣل ﻣﺳﺎﻋدة ﻧﺷطﺔ وﻫﻲ ﻋﻣوﻣﺎ ﺳرﯾﻌﺔ اﻟﻣﻔﻌـول وﻣﻘـدار ﻗﻠﯾـل ﺟـدا ﻣﻧﻬـﺎ ﯾﻛﻔـﻲ ﻟﻠﺗﻔﺎﻋـل . ﻓﻠﻘـد وﺟـد أن ﺟــزئ واﺣــد ﻣــن اﻹﻧــزﯾم ﯾﻣﻛــن أن ﯾﺣــول ﺣــواﻟﻲ ٠٠٣ - ٠٠٤ ﺟــ زئ ﻣــن اﻟﻣــﺎدة اﻟﻣﺗﻔﺎﻋﻠــﺔ substrate ﻓــﻲ اﻟﺛﺎﻧﯾــﺔ اﻟواﺣــدة ﻓــﻲ درﺟﺔ ﺣرارة اﻟﺟﺳم . وﻫﻲ ﻋﺎدة ﺗﻌﻣل ﻓﻲ وﺳط ﻣﻌﯾن وﺗﺻﺑﺢ ﻏﯾر ﻓﻌﺎﻟﺔ إذا ﺣدث ﺗﻐﯾﯾر ﻓﻲ اﻟوﺳط .  واﻹﻧزﯾﻣﺎت ﻋﺎدة ﺗﺳﺎﻋد ﻋﻠﻲ اﺗﻣﺎم ﺗﻔﺎﻋﻼت ﻻ ﯾﻣﻛن ﺑﺎﻟطرق اﻟﻛﯾﻣﯾﺎﺋﺔ اﻟﻣﻌروﻓﺔ ﻋﻣﻠﻬﺎ . ﻓﻣﺛﻼ ﻧﺟـد أن ﺑﻌـض اﻟﻣرﻛﺑـﺎت اﻟﺗـﻲ ً ﻻ ﺗ ﺗﺄﺛر ﺑﺎﻟﻐﻠﯾﺎن ﺑواﺳطﺔ ﺣﺎﻣض اﻟﻧﯾﺗرﯾك اﻟﻣرﻛز ﺗﺗﺣﻠل ﺑﺳﻬوﻟﺔ ﺟدا ﺑواﺳطﺔ اﻹﻧزﯾﻣﺎت ﻋﻠﻲ درﺟﺔ اﻟﺣرارة اﻟﻌﺎدﯾﺔ .  وﺗﻌﻣــل اﻹﻧزﯾﻣــﺎت ﻋــن طرﯾــق إﺗﺣﺎدﻫــﺎ ﻣــﻊ اﻟﻣــﺎدة اﻟﻣﺗﻔﺎﻋﻠــﺔ اﻟﺧﺎﺻــﺔ specific substrate ﻓﺗﺟﻌﻠﻬــﺎ ﻓــﻲ ﺣﺎﻟــﺔ ﻧــﺷطﺔ وﻗــﺎدرة ﻋﻠﻲ اﻟﺗﺣول إﻟﻲ ﻧﺎﺗﺞ اﻟﺗﻔﺎﻋل اﻟﻣﻔروض ﺑو ا ﺳطﺔ اﻹﻧز ﯾم .  واﺗﺣــﺎد اﻹﻧــزﯾم ﻣــﻊ اﻟﻣــﺎدة اﻟﻣﺗﻔﺎﻋﻠــﺔ ﯾﻛــون ﺑطرﯾﻘــﺔ ﻣﺧﺗﻠﻔــﺔ وﺧﺎﺻــﺔ . ﻓﻬــو ﻣﺗﺧــﺻص ﺟــدا ﻋﻠــﻲ ﻣــﺎدة ﻣﻌﯾﻧــﺔ أو رواﺑــط ﻣﻌﯾﻧــﺔ ً highly specific وﯾﻛون ﻋﺎدة إﺗﺣﺎد ﺿﻌﯾف ﯾﻧﺗﻬﻲ ﻋﻧد ظﻬور ﻧﺎﺗﺞ اﻟﺗﻔﺎﻋل وﻋﺎدة ﯾﻛـون ﻟﻛـل ﺗﻔﺎﻋـل إﻧـزﯾم ﻣﻌـﯾن ) أي أن اﻹﻧزﯾم ﻟﻪ ﻣﺎدة ﺗﻔﺎﻋل ﺧﺎﺻﺔ ﺑﻪ ﻓﻘط وﻟﯾس ﻋ

عدد الصفحات ٢٥٩

ﺔ أو رواﺑــط ﻣﻌﯾﻧــﺔ ً highly specific وﯾﻛون ﻋﺎدة إﺗﺣﺎد ﺿﻌﯾف ﯾﻧﺗﻬﻲ ﻋﻧد ظﻬور ﻧﺎﺗﺞ اﻟﺗﻔﺎﻋل وﻋﺎدة ﯾﻛـون ﻟﻛـل ﺗﻔﺎﻋـل إﻧـزﯾم ﻣﻌـﯾن ) أي أن اﻹﻧزﯾم ﻟﻪ ﻣﺎدة ﺗﻔﺎﻋل ﺧﺎﺻﺔ ﺑﻪ ﻓﻘط وﻟﯾس ﻋ ﻠﻲ ﻣﺎدة ﺗﻔﺎﻋل ﻗرﯾﺑﺔ اﻟﺷﺑﻪ ﺑﻬﺎ ﻣن اﻟﻧﺎﺣﯾﺔ اﻟﻛﯾﻣﯾﺎﺋﯾﺔ أو اﻟطﺑﯾﻌﯾﺔ (.  واﻟﻣﻌــروف ﻋــن اﻹﻧزﯾﻣــﺎت أﻧﻬــﺎ ﺗﻌﻣــل ﺗﻔــﺎﻋﻼت ﻋﻛــﺳﯾﺔ ) أي أﻧﻬــﺎ ﺗﺗﺣــد ﻣــﻊ وﺗﻧــﺷط اﻟﻣــﺎدة اﻟﻧﺎﺗﺟــﺔ ﻓــﻲ اﻟﺗﻔﺎﻋــل اﻷﺻــﻠﻲ ﻛﻣــﺎ ﺗﺗﺣد ﻣﻊ اﻟﻣﺎدة اﻟداﺧﻠـﺔ ﻓـﻲ اﻟﺗﻔﺎﻋـل اﻷﺻـﻠﻲ ( ﻓﻣـﺛﻼ ﻋﻧـدﻣﺎ ﯾوﺟـد ﺗﻔﺎﻋـل ﻣـزدوج ﺑواﺳـطﺔ ﻧـوﻋﯾ ً ن ﻣـن اﻹﻧزﯾﻣـﺎت ﯾـﺷﺗرك ﺑﯾﻧﻬﻣـﺎ ﻣﺎدة ﺗﻔﺎﻋل واﺣدة ﻓﯾﻛون ﻧﺎﺗﺞ اﻟﺗﻔﺎﻋل اﻷول ﻫو اﻟﻣﺎدة اﻟداﺧﻠﺔ substrate ﻓﻲ اﻟﺗﻔﺎﻋل اﻟﺛﺎﻧﻲ . وﯾوﺟد ﻧوﻋﯾن ﻣن اﻟﺗﻔﺎﻋﻠﻰ اﻟﻣزدوج Substrate linked reaction : ١ - اﻟﺗﻔﺎﻋـل اﻟــذي ﯾﺄﺧــذ ﻓﯾـﻪ اﻹﻧــزﯾم اﻟﺛــﺎﻧﻲ اﻟﻣــﺎدة اﻟﻧﺎﺗﺟـﺔ ﻣــن اﻟﺗﻔﺎﻋــل اﻷول ﻛﻣــﺎدة د اﺧﻠـﺔ ﻓــﻲ اﻟﺗﻔﺎﻋــل substrate وﺗﺣوﻟﻬــﺎ إﻟﻲ ﻣﺎدة ﺟدﯾدة ) أي أﻧﻬﺎ ﻫﻲ ﻫﻣزة اﻟوﺻل ( ﻓﻣﺛﻼ : A ﯾﺗﺣول إﻟﻲ B ﺑواﺳطﺔ إﻧزﯾم ﻣﻌﯾن ﺛم B ﺗﺗﺣول إﻟﻲ C ﺑواﺳطﺔ إﻧزﯾم ﺛﺎﻧﻲ ﻓﻬﻣزة اﻟوﺻل ﻫﻧـﺎ ﻫـﻲ اﻟﻣـﺎدة B اﻟﺗـﻲ ﺗـﺷﺗرك ﻣـﻊ اﻟﺗﻔﺎﻋـل اﻷول ﻛﻣـﺎدة ﻧﺎﺗﺟـﺔ ﻣـن اﻟﺗﻔﺎﻋـل وﺗـﺷﺗرك ﻓـﻲ اﻟﺗﻔﺎﻋـل اﻟﺛـﺎﻧﻲ ﻛﻣﺎدة داﺧﻠﺔ ﻓﻲ اﻟﺗﻔﺎﻋل . ٢ - ﻫــو اﻟﺗﻔﺎﻋــل اﻟــذي ﯾرﺟــﻊ اﻹﻧــزﯾم اﻟﺛــﺎﻧﻲ ﻣــﺎ ﻋﻣﻠــﻪ اﻹﻧــزﯾم اﻷول ﻓــﻲ اﻟﻣــﺎدة اﻟداﺧﻠــﺔ ﻓــﻲ اﻟﺗﻔﺎﻋــل . ﻓﻣــﺛﻼ : إذا ﻛــﺎن اﻹﻧــزﯾم اﻷول ﯾﺧﺗزل اﻟﺗﻔﺎﻋل ﻓﺈن اﻹﻧزﯾم اﻟﺛﺎﻧﻲ ﯾؤﻛﺳدﻩ أو إذا ﻛﺎن اﻹﻧزﯾم اﻷول ﯾﻌطﻲ ﻣﺟﻣوﻋﺔ ﻓوﺳﻔﺎت ﻓﺈن اﻟﺛـﺎﻧﻲ ﯾﺄﺧـذ ﻣﺟﻣوﻋـﺔ اﻟﻔوﺳﻔﺎت و ﻫﻛذا ....

عدد الصفحات ٢٥٩

٣٥٢ واﻟﻔــرق ﺑــﯾن اﻟﻧــوع اﻷول واﻟﻧــوع اﻟﺛــﺎﻧﻲ ﻣــن اﻟﺗﻔﺎﻋــل اﻟﻣــزدوج ﻫــو أﻧــﻪ ﻓــﻲ اﻟﻧــوع اﻷول ﺗﻛــون ﻣــﺎدة ﻫﻣــزة اﻟوﺻــل linking substrate ﻋﺑــﺎرة ﻋــن ﻣــﺎدة دﺧﻠــت ﻓــﻲ اﻟﺗﻔﺎﻋــل ﻟﺗﻛــوﯾن ﻣــﺎدة ﺟدﯾــدة ﻓــﻲ ﺳﻠــﺳﻠﺔ اﻟﺗﻔــﺎﻋﻼت اﻟﻣﺧﺗﻠﻔــﺔ ﻛﻣــﺎ ﻓــﻲ ﺣﺎﻟــﺔ اﻟﺗﻣﺛﯾــل اﻟﻐذاﺋﻲ . أﻣﺎ اﻟﻧوع اﻟﺛـﺎﻧﻲ ﻓـﺈن ﻣـﺎد ة اﻟوﺻـل linking substrate ﻫـﻲ ﻣـﺎدة ﻏﯾـر داﺧﻠـﺔ ﻓـﻲ اﻟﺗﻔـﺎﻋﻼت اﻟﺗﻣﺛﯾﻠﯾـﺔ وﺗﺑﻘـﻲ ﻛﻣـﺎ ﻫﻲ ﺑﻌد إﻧﺗﻬﺎء اﻟﺗﻔﺎﻋل وﻻ ﺗﺗﺣول إﻟﻲ ﻣﺎدة أﺧري ﻓﻬﻲ ﻣﺎدة ﻧﺎﻗﻠﺔ ﻟﻸﯾدروﺟﯾن ﻣﺛﻼ ً hydrogen carrier ﺑﯾن A و C . اﻟﻔرق ﺑﯾن اﻹﻧزﯾﻣﺎت واﻟﻌواﻣل اﻟﻣﺳﺎﻋدة differences between enzymes and co - factors اﻟﻌﺎﻣل اﻟﻣﺳﺎﻋد : ﯾؤﺛر ﻋﻠﻲ ﺳرﻋﺔ اﻟﺗﻔﺎﻋل اﻟﻛﯾﻣﯾﺎﺋﻲ دون أن ﯾظﻬر ﻓﻲ اﻟﺗﻔﺎﻋل وﯾﺑﻘﻲ ﻛﻣﺎ ﻫو ﺑﻌد ﻧﻬﺎﯾﺔ اﻟﺗﻔﺎﻋـل وﻻ ﯾـؤﺛر ﻋﻠـﻲ ﻛﻣﯾﺔ اﻟﻧﺎﺗﺞ وﻛﻣﯾﺔ ﺑﺳﯾطﺔ ﻣﻧﻪ ﺗؤﺛر ﻋﻠﻲ ﺳرﻋﺔ اﻟﺗﻔﺎﻋل وﻋﻠﻲ ﻛﻣﯾﺔ ﻛﺑﯾرة ﻣن اﻟﻣﺎدة وﯾﺧﺗﻠف ﻋن اﻹﻧزﯾم ﻓﻲ اﻵﺗﻲ : ﺟدول رﻗم ) ٨٤ ( : اﻟﻌﺎﻣل اﻟﻣ ﺳﺎﻋد Co - factor اﻹﻧزﯾم Enzyme ١ - ﻣﺎدة ﻋﺿوﯾﺔ أو ﻏﯾر ﻋﺿوﯾﺔ ﺑروﺗﯾن ٢ - ﻏﯾر ﺷدﯾد اﻟﺗﺧﺻص ﺷدﯾد اﻟﺗﺧﺻص ٣ - ﻻ ﯾﺗﺄﺛر ﺑﺎﻟﺣرارة أو ال pH ﯾﺗﺄﺛر ﺑﺎﻟﺣرارة وال pH ٤ - ﻻ ﯾﺣﺗﺎج ﻟﻣواد أﺧري ﻟﻣﺳﺎﻋدﺗﻪ ﯾﺣﺗﺎج ﻟﻣواد أﺧري ﻣﺛل Co - enzymes وﻏﯾرﻫﺎ ﺗﺧﺻص اﻹﻧزﯾﻣﺎت Specificity of en zymes : ﺗﺧﺻص اﻹﻧزﯾم ﻫﻲ ﻣن أﻫم اﻟﺻﻔﺎت اﻟﺗﻲ ﯾﺗﺻف ﺑﻬﺎ ﺟزئ اﻹﻧزﯾم . وﻣﻌﻧﻲ اﻟﺗﺧﺻص ﻫو أن ﯾﻛون ﻋﻣل اﻹﻧزﯾم ﻣﻘﺻورا ﻋﻠﻲ ً ﻧــوع واﺣــد ﻣــن اﻟﻣرﻛﺑــﺎت أو ﻧــوع ﻣﻌــﯾن ﻣــن اﻟﺗﻔــﺎﻋﻼت اﻟﺧﺎﺻــﺔ ﺑــﻪ . وﻟــذﻟك ﻓــﺈن اﻟﺗﺧــﺻص ﻟﻺﻧزﯾﻣــﺎت ﻫــو اﻟﻌﺎﻣــل اﻷﺳﺎﺳــﻲ ﻓــﻲ ﺗرﺗﯾــب ﺳﻠـــﺳﻠﺔ اﻟﺗﻔـــﺎﻋﻼت اﻟﻣﻌﻘــدة ﻓﻣـــﺛﻼ ً : ﻋﻣﻠﯾـــﺔ ﺗﺧﻣــر اﻟﺟﻠوﻛـــوز ﺑواﺳـــطﺔ اﻟﺧﻣﯾـــرة ﻹﻧﺗــﺎج اﻟﻛﺣـــول ﯾﺣﺗـــﺎج إﻟــﻲ أﻛﺛـــر ﻣـــن ﻋـــﺷرة إﻧزﯾﻣﺎت ﻣﺧﺗﻠﻔﺔ . ﻫذا وﯾﻧﻘﺳم ﺗﺧﺻص اﻹﻧزﯾﻣﺎت إﻟﻲ اﻷﻗﺳﺎم اﻵﺗﯾﺔ : ١ - ﺗﺧﺻص ﺑﺎﻟﻧﺳﺑﺔ ﻟﻠﺗﺷﺎﺑﺔ اﻟﺿوﺋﻲ Steriochemical specification : واﻷﻣﺛﻠـــﺔ ﻋﻠـــﻲ ذﻟـــك ﻛﺛﯾـــرة ﻓﻣـــﺛﻼ ً : إﻧـــزﯾم Arginase اﻟـــذي ﯾﺣﻠـــل اﻟﺣـــﺎﻣض اﻷﻣﯾﻧـــﻲ اﻷرﺟﯾﻧـــﯾن Arginine ﻟﯾﻧـــﺗﺞ Urea و Ornithine . ﻫذا اﻹﻧزﯾم ﻣﺗﺧﺻص ﻓﻲ ﻧوع واﺣـد ﻣـن اﻟﻣـواد اﻟﺗـﻲ ﺗﺣﺗـوي ﻋﻠـﻲ ذرات ﻛرﺑـون ﻏﯾـر ﻣﺗﻧﺎﺳـﻘﺔ ﻣﻣـﺎ ﯾـﺳﺑب ﻓـﻲ وﺟـود ﻧـوﻋﯾن ﻣﻧﻬﻣـﺎ ﻓﻬو ﻣﺗﺧﺻص ﻟﻠﻧوع ( Levo ) L وﻟﯾس ﻟﻠﻧوع ( Dextro ) D .  وﻛذﻟك إﻧزﯾم Lactic dehydrogenase اﻟذي ﯾﻌﻣل ﻋ ﻠﻲ اﻟﻣﺷﺎﺑﻪ اﻟﺿوﺋﻲ D - lactic وﻻ ﯾﻌﻣل ﻋﻠﻲ اﻟﻣﺷﺎﺑﻪ اﻟـﺿوﺋﻲ L - lactic . ٢ - ﺗﺧﺻص ﺑﺎﻟﻧﺳﺑﺔ ﻟﻠﺗرﻛﯾب اﻟﻛﯾﻣﺎوي Chemical structure specification ﯾوﺟد ﺛﻼﺛﺔ أﻧواع ﻣن ﻫذا اﻟﺗﺧﺻص . أ - ﻫﻧــﺎك إﻧزﯾﻣــﺎت ﻟﻬــﺎ ﻋﻼﻗــﺔ ﻛﺑﯾــرة ﺑﻧــوع اﻟراﺑطــﺔ ﻓﻘــط ) ﻓــﺄي ﺟــزﺋﯾﯾن ﯾﺗﺣــدان ﺑــﻧﻔس ﻧــوع اﻟراﺑطــﺔ ﯾﻣﻛــن ﻟﻺﻧــزﯾم أن ﯾﻌﻣــل ﻋﻠﯾﻬــﺎ ( وﯾطﻠق ﻋﻠﻲ ﻫذا اﻟﻧوع ﻣن اﻟﺗﺧﺻص Low specify وﻫو ﻗﻠﯾل اﻟوﺟود ﻧﺳﺑﯾﺎ ً . ب - ﻫﻧــﺎك إﻧزﯾﻣــﺎت ﻟﻬــﺎ ﻋﻼﻗــﺔ ﺑﻧــوع اﻟراﺑطــﺔ وأﺣــد اﻟﻣــواد اﻟداﺧﻠــﺔ ﻓــﻲ اﻟﺗﻔﺎﻋــل وﻣــن أﻣﺛﻠﺗﻬــﺎ : إﻧــزﯾم اﻟﻣــﺎﻟﺗﯾز Maltase ﻓــﻲ اﻷﻣﻌــﺎء اﻟذي ﯾﻌﻣل ﻋﻠﻲ اﻟراﺑطﺔ اﻟﺟﻠﯾﻛوﺳﯾدﯾﺔ ﻣـن اﻟﻧـوع اﻟﻔﺎﺟﻠوﻛوﺳـﯾد + ﺟزﯾـﺊ ﺟﻠوﻛـوز وﺑـذﻟك ﯾﻣﻛـن أن ﯾﺣﻠـل ﺟزﯾـﺊ ﺳـﻛر اﻟﻣـﺎﻟﺗوز ﻷن ﺗرﻛﯾﺑــﻪ ﻋﺑــﺎرة ﻋــن ﺟــزﯾﺋﯾن ﻣــن ﺳــﻛر اﻟﺟﻠوﻛــوز اﻟﻣــرﺗﺑطﯾن ﺑواﺳــطﺔ راﺑطــﺔ ﺟﻠﯾﻛوﺳــﯾدﯾﺔ ﻣــن اﻟﻧــوع أﻟﻔــﺎ وﻛــذﻟك ﯾﻣﻛــن ﻟﻬــذا اﻹﻧزﯾم أن ﯾﺣﻠل ﻣﯾﺛﺎﯾل اﻟﻔﺎ ) م ( ﺟﻠوﻛوﺑﯾراﻧوﺳﯾد . ج - إﻧزﯾﻣــﺎت ﻟﻬــﺎ ﻋﻼﻗــﺔ ﺑﻧــوع اﻟراﺑطــﺔ وﻻ ﺑــد ﻣــن وﺟــود ﺟــ زﯾﺋﯾن ﻣﻌﯾﻧــﯾن ﺣــول اﻟراﺑطــﺔ ) ﻓــﺈذا ﺗﻐﯾــر أﺣــدﻫﻣﺎ أو ﻛﻼﻫﻣــﺎ ﻓــﻼ ﯾﻣﻛــن ﻟﻺﻧزﯾم أن ﯾﻌﻣل (.

عدد الصفحات ٢٦٠

. ج - إﻧزﯾﻣــﺎت ﻟﻬــﺎ ﻋﻼﻗــﺔ ﺑﻧــوع اﻟراﺑطــﺔ وﻻ ﺑــد ﻣــن وﺟــود ﺟــ زﯾﺋﯾن ﻣﻌﯾﻧــﯾن ﺣــول اﻟراﺑطــﺔ ) ﻓــﺈذا ﺗﻐﯾــر أﺣــدﻫﻣﺎ أو ﻛﻼﻫﻣــﺎ ﻓــﻼ ﯾﻣﻛــن ﻟﻺﻧزﯾم أن ﯾﻌﻣل (. وﯾطﻠق ﻋﻠﻲ ﻫذا اﻟﻧوع ﻣن اﻟﺗﺧﺻص Absolute specify وﻣن أﻣﺛﻠﺔ ﻫذا اﻟﻧوع إﻧـزﯾم اﻟﻣـﺎﻟﺗﯾز واﻟﻣوﺟـود ﻓــﻲ ﺑــذور اﻟــﺷﻌﯾر واﻟــذي ﻻ ﯾــؤﺛر إﻻ ﻋﻠــﻲ ﻣرﻛــب ﺑــﻪ راﺑطــﺔ ﺟ ﻠ ﯾﻛوﺳــﯾدﯾﺔ ﻣــن اﻟﻧــوع اﻟﻔــﺎ + ﺟــزﺋﯾﯾن ﻣــن اﻟﺟﻠوﻛــوز ﻋﻠــﻲ طرﻓــﻲ

عدد الصفحات ٢٦٠

٤٥٢ اﻟراﺑطــﺔ . وﻫﻧــﺎك أﻣﺛﻠــﺔ أﺧــري ﻋﻠــﻲ ﻫــذا اﻟﻧــوع ﻣــن اﻟﺗﺧــﺻص اﻹﻧزﯾﻣــﻲ، وﻓــﻲ واﻗــﻊ اﻷﻣــر ﻓــﺈن ﻫــذا اﻟﻧــوع ﻫــو اﻟــﺷﺎﺋﻊ ﺟــدا ﺑــﯾن ً اﻹﻧزﯾﻣﺎت وﻧذﻛر ﻣﻧﻬﺎ : - إﻧـزﯾم Succinic acid dehydrogenase اﻟـذي ﯾﺧـﺗص ﺑﺗﻔـﺎﻋﻼت ﻧـزع اﻟﻬﯾـدروﺟﯾن ﻣـن ﺣﻣـض اﻟﺳﻛـﺳﻧﯾك Succinic acid ﻓﻘط و ﻻ ﯾﺗم اﻟﺗﻔﺎﻋل ﻣـﻊ ﺣـﺎﻣض اﻟﻣﺎﻟوﻧﯾـك Malonic acid واﻟـذي ﯾﺗـﺷﺎﺑﻪ ﺗـﺷﺎﺑﻬﺎ ﺷـدﯾدا ﺟـدا ﻣـﻊ ﺣـﺎﻣض اﻟﺳﻛـﺳﯾﻧك ﻣن ﻧﺎﺣﯾﺔ ﺗرﻛﯾﺑﻪ اﻟﻛﯾﻣﯾﺎﺋﻲ . اﻟﻌواﻣل اﻟﺗﻲ ﺗ ؤ ﺛر ﻋﻠﻲ اﻟﺗﻔﺎﻋﻼت اﻹﻧزﯾﻣﯾﺔ kinetics of en z ymes ١ - درﺟﺔ اﻟﺣراراة Temperature : ﻣﻌظم اﻟﺗﻔﺎﻋﻼت اﻟﻛﯾﻣﯾﺎﺋﯾﺔ ﺗﺗﺄﺛر ﺑﺎﻟﺣرارة ﺣﯾث أﻧﻬﺎ ﺗزﯾد ﻣن ﺳرﻋﺔ ﻣﻌظم اﻟﺗﻔـﺎﻋﻼت اﻟﻛﯾﻣﯾﺎﺋﯾـﺔ وﻋﻣوﻣـﺎ ﻓـﺈن اﻟﺗﻔـﺎﻋﻼت اﻹﻧزﯾﻣﯾـﺔ ﺗﺳﻠك إﻟﻲ ﺣد ﻣﺎ ﻣﺳﻠك اﻟﺗﻔﺎﻋﻼت اﻟﻛﯾﻣﯾﺎﺋﯾﺔ ﺑﺗﺄﺛرﻫﺎ ﺑﺎﻟﺣرارة وﻟﻛن إﻟﻲ درﺟﺔ ﻣﻌﯾﻧﺔ ﺣﯾث أن ارﺗﻔـﺎع درﺟـﺔ اﻟﺣـرارة ﯾـؤدي إﻟـﻲ ﻗﺗـل اﻹﻧزﯾم وﯾﺻﺑﺢ ﻏﯾر ﻓﻌﺎل Inactive وﯾرﺟﻊ ذﻟك إﻟﻲ ﺣدوث ﺗﻐﯾـر طﺑ ﯾﻌـﻲ ﻓـﻲ ﺟزﯾـﺊ اﻟﺑـروﺗﯾن اﻟﻣﻛـون ﻟﻺﻧـزﯾم Denaturation وﯾﺛﺑــت ذﻟــك أن اﻹﻧزﯾﻣــﺎت ﻋﺑــﺎرة ﻋــن ﺑروﺗﯾﻧــﺎت ، وﻟﻛــل إﻧــزﯾم درﺟــﺔ ﺣــرارة ﻣﻌﯾﻧــﺔ ﯾﻛــون ﻓﯾﻬــﺎ أﻧــﺷط ﻣــﺎ ﯾﻣﻛــن وﺗــﺳﻣﻲ ﻫــذﻩ اﻟدرﺟــﺔ ﺑدرﺟﺔ اﻟﺣرارة اﻟﻣﺛﻠﻲ optimum temperature . ودرﺟﺔ اﻟﺣرارة اﻟﻣﺛﻠﻲ ﻟﻣﻌظم اﻹﻧزﯾﻣﺎت ﺗ ﻘـﻊ ﻣـﺎ ﺑـﯾن ٧٣ - ٠٤ O م أﻣـﺎ اﻟدرﺟـﺔ اﻟﺗـﻲ ﺗوﻗـف ﻋﻣـل اﻹﻧـزﯾم Thermal inactivation of the enzyme ﻓﺗﻘﻊ ﻣﺎ ﺑﯾن ٠٧ - ٠٨ O م . وﺗﻔﻘــد اﻹﻧزﯾﻣــﺎت ﺣﯾوﯾﺗﻬــﺎ إذا ﻣــﺎ ﻓﻘــدت ﻣﻔﻌوﻟﻬــﺎ ﺑواﺳــطﺔ اﻟﺣــرارة وﻟــو أن ﺑﻌــض اﻹﻧزﯾﻣــﺎت ﻣﺛــل اﻟﺗرﺑــﺳﯾن Trypsin أﻣﻛــن ﻣــن أن ﯾﺳﺗﻌﯾد ﺣﯾوﯾﺗﻪ ﺛﺎﻧﯾﺔ ﺑﻌد ﻓﻘد ﻧﺷﺎطﻪ ﺑﺎﻟﺣ رارة . ٢ - درﺟﺔ اﻟﺣﻣوﺿﺔ pH : ﻣن اﻟﻣﻌروف أن ﺣﯾوﯾﺔ أي إﻧزﯾم ﺗﻛون أﻧﺷط ﻣﺎ ﯾﻣﻛن ﻋﻠـﻲ درﺟـﺔ ﺣﻣوﺿـﺔ pH ﺧﺎﺻـﺔ . وﻫـذﻩ ﺗـﺳﻣﻲ ﺑﺎﻟدرﺟـﺔ اﻟﻣﺛﻠـﻲ ﻟﻠﺣﻣوﺿـﺔ Optimum pH . وأي زﯾـﺎدة ﻓـﻲ درﺟـﺔ اﻟﺣﻣوﺿـﺔ pH ﻋﻠـﻲ ﻛﻠﺗـﺎ اﻟﺟـﺎﻧﺑﯾن ) ﺣﻣوﺿـﺔ ﻛﺎﻧـت أو ﻗﻠوﯾـﺔ ( ﻋـن درﺟـﺔ اﻟﺣﻣوﺿـﺔ اﻟﻣﺛﺎﻟﯾـﺔ Optimum pH ﺗؤدي إﻟﻲ ﺣدوث ﺗﺟﻠط ﻟﻠﺑروﺗﯾن اﻟﻣوﺟود ﺑﺎﻹﻧزﯾم أو ﺗﻐﯾر ﻓﻲ طﺑﯾﻌﺔ اﻟداﺧﻠﯾﺔ Denaturation وﯾﺻﺑﺢ ﺑذﻟك ﻋدﯾم اﻟذوﺑﺎن وﻻ ﯾﻣﻛن ﻋودﺗﻪ ﺛﺎﻧﯾـﺔ إﻟـﻲ ﺣﺎﻟـﺔ اﻟـذوﺑﺎن اﻟطﺑﯾﻌﯾـﺔ . وﻟﻛـن ﻋﻧـد درﺟـﺔ اﻟﺣﻣوﺿـﺔ اﻟﻣﺛﺎﻟﯾـﺔ ﻧﺟـد أن اﻹﻧـزﯾم ﯾﺑﻘـﻲ ﻓـﻲ ﺣﺎﻟﺗـﻪ اﻟطﺑﯾﻌﯾـﺔ وﯾﻛون ﺑروﺗﯾﻧﻪ ﻓﻲ ﺣﺎﻟﺔ ذاﺋﺑﺔ وﺑذﻟك ﯾﺣﺗﻔظ ﺑﺣﯾوﯾﺗﻪ ﻟﻣدة طوﯾﻠﺔ . ٣ - ﺗرﻛﯾز اﻟﻣﺎدة اﻟداﺧﻠﺔ ﻓﻲ اﻟﺗﻔﺎﻋل ﻋﻠﻲ ﺳرﻋﺔ اﻟﺗﻔﺎﻋل : ﺗــزداد ﺳــرﻋﺔ اﻟﺗﻔــﺎﻋﻼت اﻹﻧزﯾﻣﯾــﺔ ﻛﻠﻣــﺎ زادت ﻛﻣﯾــﺔ ال substrate ﺣﯾــث ﺗﻘــف ﻋﻧــد ﺣــد ﻣﻌــﯾن ﻻ ﯾزﯾــد ﻓﯾــﻪ ﺳــرﻋﺔ اﻟﺗﻔﺎﻋــل ﻣﻬﻣــﺎ أﺿــﯾف ﻛﻣﯾــﺔ أﻛﺑــر ﻣــن substrate وﻫــذا ﯾرﺟــﻊ إﻟــﻲ أن اﻹﻧــزﯾم ﯾﺗﺣــد ﻣــﻊ substrate ﻟﺗﻛــوﯾ ن ﻣرﻛــب وﻗﺗــﻲ ﯾﺗﺣﻠــل ﺑﻌــد ذﻟــك إﻟــﻲ ﻧواﺗﺞ اﻟﺗﻔﺎﻋل + اﻹﻧزﯾم . وﻋﻠـﻲ ذﻟــك ﻓﻌﻧــدﻣﺎ ﺗﻛــون ﻛﻣﯾــﺔ اﻟﻣــﺎدة اﻟﻣﺗﻔﺎﻋﻠــﺔ ﺻــﻐﯾرة ﯾﻣﻛــن ﻟﻺﻧـزﯾم أن ﯾﺗﺣــد ﻣﻌﻬــﺎ ﻛﻠﻬــﺎ وﯾﻛــون اﻟﻣرﻛــب اﻟﺟدﯾــد وﺑﺈﺿــﺎﻓﺔ ﻛﻣﯾــﺔ ﻛﺑﯾرة ﻣن اﻟﻣـﺎدة اﻟﻣﺗﻔﺎﻋﻠـﺔ ﻓـﺈن ذﻟـك ﻻ ﯾـؤﺛر ﻋﻠـﻲ ﺳـرﻋﺔ اﻟﺗﻔﺎﻋـل ﻷن ﺳـطﺢ اﻹﻧـزﯾم واﻟـذي ﯾﻣﻛﻧـﻪ أ ن ﯾﺄﺧـذ اﻟﻣـﺎدة اﻟﻣﺗﻔﺎﻋﻠـﺔ ﯾﻛـون ﻛﺎﻣل اﻹﻣﺗﻼء ﺑﺎل substrate وﺳطﺢ اﻹﻧزﯾم ﻟﻪ اﻟﻘدرة ﻋﻠـﻲ ﺗﻛـوﯾن ﻣرﻛـب وﺳـطﻲ ﻣـﻊ ﻛﻣﯾـﺔ ﻣﻌﯾﻧـﺔ ﻓﻘـط ﻣـن اﻟﻣـﺎدة اﻟﻣﺗﻔﺎﻋﻠـﺔ ﺛـم ﯾﺗﺣﻠل ﻫذا اﻟﻣرﻛب إﻟﻲ ﻧواﺗﺞ اﻟﺗﻔﺎﻋل وﺑزﯾﺎدة اﻟﻣﺎدة اﻟﻣﺗﻔﺎﻋﻠﺔ ﻧﺟد أن ﺳرﻋﺔ اﻟﺗﻔﺎﻋل ﻻ ﺗزﯾد إﻻ ﺑﻧﺳﺑﺔ ﻣﻌﯾﻧﺔ ﺛم ﺗﻘف . ٤ - ﺗﺄﺛ ﯾر ﺗرﻛﯾز اﻹﻧزﯾم ﻋﻠﻲ ﺳرﻋﺔ اﻟﺗﻔﺎﻋل : ﺗزداد ﺳرﻋﺔ اﻟﺗﻔﺎﻋل reaction velocity ﺑزﯾﺎدة ﺗرﻛﯾز اﻹﻧزﯾم ﻋن ﺗرﻛﯾز substrate وذﻟك ﻷن اﻟﻣـﺳﺎﺣﺔ اﻟﻣوﺟـودة ﻋﻠـﻲ ﺳـطﺢ

عدد الصفحات ٢٦١

ﺛم ﺗﻘف . ٤ - ﺗﺄﺛ ﯾر ﺗرﻛﯾز اﻹﻧزﯾم ﻋﻠﻲ ﺳرﻋﺔ اﻟﺗﻔﺎﻋل : ﺗزداد ﺳرﻋﺔ اﻟﺗﻔﺎﻋل reaction velocity ﺑزﯾﺎدة ﺗرﻛﯾز اﻹﻧزﯾم ﻋن ﺗرﻛﯾز substrate وذﻟك ﻷن اﻟﻣـﺳﺎﺣﺔ اﻟﻣوﺟـودة ﻋﻠـﻲ ﺳـطﺢ اﻹﻧزﯾم ﺳﺗزداد وﺑذﻟك ﯾﻣﻛن أن ﺗﻠﺗﺻق ﻛﻣﯾﺔ ﻛﺑﯾرة ﻣن اﻟﻣﺎدة اﻟﻣﺗﻔﺎﻋﻠﺔ ﻋﻠﻲ ﺳطﺢ اﻹﻧزﯾم ﻟﺗﻛوﯾن اﻟﻣرﻛب اﻟوﻗﺗﻲ . ٥ - ﺗﺄﺛﯾر وﺟود اﻟﻣﺛﺑطﺎت ﻋﻠﻲ ﺳرﻋﺔ اﻟﺗﻔﺎﻋل : ﯾﻘف ﻋﻣل اﻹﻧزﯾﻣـﺎت ﺑواﺳـطﺔ اﻟﻌدﯾـد ﻣـن اﻟﻣرﻛﺑـﺎت اﻟﻛﯾﻣﯾﺎﺋﯾـﺔ ﻋـﻼوة ﻋﻠـﻲ اﻟﻌواﻣـل اﻟﻔﯾزﯾﺎﺋﯾـﺔ physical factors ﻛـﺎﻟﺣرارة واﻟـرج اﻟﺷدﯾد واﻟﺗﻌرض ﻟﻸﺷﻌﺔ ﻓوق اﻟﺑﻧﻔﺳﺟﯾﺔ وﻏﯾرﻫﺎ وﻛل ذﻟك ﯾؤدي إﻟﻲ ﺣدوث ﺗﻐﯾر طﺑﯾﻌﻲ ﻓﻲ ﺟزﯾﺊ اﻟﺑروﺗﯾن وﺑذﻟك ﯾﻔﻘـد ﺣﯾو ﯾﺗـﻪ . وﻟﻘد وﺟد أن اﻟﻛﺛﯾر ﻣن اﻟﻣرﺳﺑﺎت اﻟﺗﻲ ﺗرﺳب اﻟﺑروﺗﯾﻧﺎت ﺗؤدي إﻟﻲ وﻗف ﻧﺷﺎط اﻹﻧزﯾم . وﻫﻧﺎك ﻧوﻋﺎن ﻣن اﻟﻣﺛﺑطﺎت : - أ - ﻣﺛﺑطﺎت ﻣﻧﺎﻓﺳﺔ Competitive inhibitors ب - ﻣﺛﺑطﺎت ﻏﯾر ﻣﻧﺎﻓﺳﺔ Non competitive inhibitors أوﻻ ً : اﻟﻣﺛﺑطﺎت اﻟﻣﻧﺎﻓﺳﺔ Competitive inhibitors وﻫذا اﻟﻧوع ﻣن اﻟﻣﺛﺑطﺎت ﻛﺎن ﯾطﻠق ﻋﻠﯾﻪ ﺑﺎﻟﻣﺛﺑطﺎت اﻟﻌﻛﺳﯾﺔ ) أي أن ﻧﺷﺎط اﻹﻧزﯾم ﯾﻣﻛن أن ﯾﻌود ﺑﻌد زوال ﺗﺄﺛﯾر اﻟﻣﺛﺑط ( وﻟﻛن ﻫـذﻩ اﻟﺗــﺳﻣﯾﺔ ﻻ ﺗﻛــون ﺣﻘﯾﻘﯾــﺔ ) ﻏﯾــر دﻗﯾﻘــﺔ ( ذﻟـك ﻷن اﻟﻣﺛــﺑط ﻏﯾــر اﻟﻣﻧــﺎﻓس ﺑﻌــد زواﻟــﻪ أﯾـﺿﺎ ﻓــﻲ ﺑﻌــض اﻷﺣﯾــﺎن ﯾﻣﻛــن أن ﯾﻌــﺎود اﻹﻧــــزﯾم ﻧــــﺷﺎطﻪ وﺣﯾوﯾﺗــــﻪ ﻣــــرة ﺛﺎﻧﯾــــﺔ . وﻣــــن أﻣﺛﻠــــﺔ ﻫــــذا اﻟﻧــــوع ﻣــــن اﻟﻣﺛﺑطــــﺎت ) أي اﻟﻣﺛﺑطــــﺎت اﻟﻣﻧﺎﻓــــﺳﺔ ( Succinic acid

عدد الصفحات ٢٦١

٥٥٢ dehydrogenase واﻟـذي ﯾﺣـول ﺣـﺎﻣظ اﻟﺳﻛـﺳﯾﻧﯾك Succinic acid إﻟـﻲ ﺣـﺎﻣض اﻟﻔﯾوﻣﺎرﯾـك Fumaric acid وﻟﻛـن ﺑﺈﺿـﺎﻓﺔ ﺣـﺎﻣض اﻟﻣﺎﻟوﻧﯾـك Malonic acid ﯾﻌﻣـل ﻛﻣﺛـﺑط ﻣﻧـﺎﻓس competitive inhibitor ذﻟـك ﻷن ﺗرﻛﯾﺑـﻪ اﻟﻛﯾﻣﯾـﺎﺋﻲ ﯾـﺷﺎﺑﻪ ﺗرﻛﯾـب ﺣﺎﻣض اﻟﺳﻛﺳﯾﻧﯾك ) ﺣﯾث أن ﻛل ﻣﻧﻬﻣﺎ ﻋﺑﺎرة ﻋن ﺣﺎﻣض ﺛﻧﺎﺋﻲ اﻟﻛرﺑوﻛﺳﯾل Dicarboxylic acid . C O O H C H 2 C H 2 C O O H S u c c i n i c a c i d C O O H C H 2 C O O H M a l o n i c a c i d ﻓﻧﺟـد أن ﺣـﺎﻣض اﻟﻣﺎﻟوﻧﯾـك Malonic acid ﯾﻣﻛـن أن ﯾﺗﺣـد ﻣـﻊ اﻹﻧـزﯾم ﻣﺛـل ﺣـﺎﻣض اﻟﺳﻛـﺳﯾﻧﯾك Succinic acid وﻟﻛـن اﻟﻔــرق ﺑﯾﻧﻬﻣـــﺎ أن اﻟﻣرﻛــب اﻟﻣﺗﻛـــون ﻣـــن ﺣــﺎﻣض اﻟﺳﻛـــﺳﯾﻧﯾك واﻹﻧــزﯾم ﯾﻣﻛـــن أن ﯾﺗﺣﻠـــل وﯾﻌطــﻲ ﻧـــﺎﺗﺞ اﻟﺗﻔﺎﻋــل ﺑﯾﻧﻣـــﺎ اﻟﻣرﻛـــب اﻟﻣﺗﻛون ﻣن ﺣﺎﻣض اﻟﻣﺎﻟوﻧﯾك واﻹﻧزﯾم ﻻ ﯾﺗﺣﻠل وﯾﺑﻘﻲ ﻛﻣﺎ ﻫو وﺑذﻟك ﯾﻌطل وﺟود اﻹﻧزﯾم ﻋﻠﻲ ﺣﺎﻟﺔ ﺣرة ﻧﺷطﺔ وﺗﻘف ﻋﻠﯾﻪ ﺗﺣوﯾل ﺣﻣض اﻟﺳﻛﯾﻧﯾك إﻟﻲ ﺣﻣض ﻓﯾوﻣﺎرﯾك . وﻟو ﻛﺎن ﻛل ﻣن اﻟﻣرﻛﺑﯾن اﻟﻣﺗﺷﺎﺑﻬﯾن ﻛﯾﻣ ﯾﺎﺋﯾـﺎ ﯾﺗﺣـدان ﻣـﻊ اﻹﻧـزﯾم ﻋﻠـﻲ ﻧﻘـط إرﺗﻛـﺎز ﻣﺧﺗﻠﻔـﺔ ﻟﻛـﺎن ﻣـن اﻟـﺳﻬل ﻟﻛـل ﻣﻧﻬﻣـﺎ أن ﯾﺗﺣــد ﻣــﻊ اﻹﻧــزﯾم ﻋﻠــﻲ اﻟــﻧﻘط اﻟﺧﺎﺻــﺔ ﺑــﻪ وﻟﻛــن ﻧظــرا ﻟوﺟــود ﻣﻧﺎﻓــﺳﺔ ﺑﯾﻧﻬﻣــﺎ ﯾؤﻛــد أن إﺗﺣﺎدﻫﻣــﺎ ﻣــﻊ اﻹﻧــزﯾم ﯾﻛــون ﻋﻠــﻲ ﻧﻔــس ً اﻟﻧﻘط ﺑﺎﻟﺿﺑط . وﻣــن اﻟﻣﻌــروف أن اﻹﻧــزﯾم ﯾﺗﺣــد ﻣــﻊ ال substrate ﻋﻧــد ﻧﻘطــﺔ ﺧﺎﺻــﺔ ﻓــﺈذ ا ﻛﺎﻧــت ﻫــذﻩ اﻟــﻧﻘط اﻟﺧﺎﺻــﺔ ﻹرﺗﻛــﺎز اﻟﻣــﺎدة ﻋﻠــﻲ اﻹﻧزﯾم ﻏﯾر ﺣرة ﻧﺗﯾﺟﺔ ﻹﺗﺣﺎدﻫﺎ ﻣﻊ ﻣرﻛب آﺧر ﻓﺈن اﻟﻣﺎدة ﻧﻔﺳﻬﺎ ﻻ ﯾﻣﻛن أن ﺗﺗﺣد ﻓﻲ أي وﺿـﻊ آﺧـر ﻣـﻊ اﻹﻧـزﯾم وﺑﻬـذا ﻻ ﯾﺗﻛون اﻟﻣرﻛب اﻟﺟدﯾد ﺑﯾن اﻹﻧزﯾم وال substrate وﯾﻘف اﻟﺗﻔﺎﻋل . ﺛﺎﻧﯾﺎ : اﻟﻣﺛﺑطﺎت اﻟﻐﯾر ﻣﻧﺎﻓﺳﺔ Non competitiv e inhibitors وﻫذا اﻟﻧوع ﻣن اﻟﻣﺛﺑطـﺎت ﯾـؤﺛر ﻋﻠـﻲ اﻹﻧـزﯾم ﻋـن طرﯾـق ﻓـﺻل اﻟﻣﺟﻣوﻋـﺔ اﻟﻔﻌﺎﻟـﺔ أو ﺗرﺳـﯾﺑﻬﺎ ﻣـن اﻹﻧـزﯾم ﻛﻣـﺎ ﻓـﻲ ﺣﺎﻟـﺔ ﺗـﺄﺛﯾر ﺳـﯾﺎﻧﯾد اﻟﺑوﺗﺎﺳـﯾوم potasium cyanide ﻋﻠـﻲ إﻧـزﯾم ascorbic acid oxidize ﻓﻬـﻲ ﺗرﺳـب ﻣﺟﻣوﻋـﺔ اﻟﻧﺣـﺎس اﻟﻣوﺟـودة ﻓــﻲ اﻹﻧــزﯾم وﯾﻧــﺗﺞ ﻋــن ذﻟــك ﻋــدم ﺣﯾوﯾﺗــﻪ وﺑﺈﺿــﺎﻓﺔ ﻛﻣﯾــﺔ ﻣــن أﯾوﻧــﺎت اﻟﻧﺣــﺎس ﻟﻠﻣﺣﻠــول ﺑﻌــد اﻟــﺗﺧﻠص ﻣــن ﺳــﯾﺎﻧﯾد اﻟﺑوﺗﺎﺳــﯾوم ﯾﻣﻛن أن ﺗﻌود إﻟﻲ اﻹﻧزﯾم ﺣﯾوﯾﺗﻪ . وﻣﻌظم اﻟﻣﺛﺑطﺎت ﻏﯾر اﻟﻣﻧﺎﻓﺳﺔ ﯾﺗﺣد ﻣﻊ اﻹﻧزﯾم ﻣﺛل اﻟﻣﺛﺑطﺎت اﻟﻣﻧﺎﻓﺳﺔ وﻟﻛن إﺗﺣﺎدﻫﺎ ﻣﻌﻬﺎ اﻹﻧزﯾم ﯾﻛون ﻋﻧد ﻧﻘطﺔ ﻣﺧﺗﻠﻔﺔ ﻣـن ﻧﻘـط إرﺗﻛــﺎز ال substrate ﻋﻠـﻲ اﻹﻧـزﯾم و ﻣــﻊ ذﻟـك ﯾﻣﻛــن ﻟﻠﻣﺛـﺑط أن ﯾوﻗـف ﻋﻣــل اﻹﻧـزﯾم ﻣــﻊ أﻧـﻪ ﻣﺗﺣـد ﻋﻠــﻲ ﻧﻘـط ﺑﻌﯾــدة ﻋــن ﻧﻘـــط إرﺗﻛـــﺎز ال substrate وﻣــن أﻣﺛﻠـــﺔ ﻫـــذا اﻟﻧـــوع : إﺿــﺎﻓﺔ اﻟﺣـــﺎﻣض اﻷﻣﯾﻧـــﻲ اﻟﻠﯾــﺳﯾن Lysine إﻟـــﻲ إﻧـــزﯾم اﻷرﺟﯾﻧﯾـــز Arginase ﻓﯾﻘف ﻧﺷﺎطﻪ . وﻋﻣوﻣﺎ ﻓﺎﻟﻣﺛﺑط ﻏﯾر اﻟﻣﻧﺎﻓس ﯾﻛون ﺗرﻛﯾﺑﺔ اﻟﻛﯾﻣﯾﺎﺋﻲ ﻣﺧﺗﻠف ﻋن اﻟﻣﺎدة ا ﻟﻣﺗﻔﺎﻋﻠﺔ . وﯾوﺟد أﻧواع أﺧري ﻣن اﻟﻣﺛﺑطﺎت وﻫﻲ ﺟﻣﯾـﻊ اﻟﻣـواد اﻟﺗـﻲ ﺗﻌﻣـل ﻋﻠـﻲ ﺗﺟﻠـط اﻟﺑـروﺗﯾن أو ﺗﻐﯾـر ﻓـﻲ طﺑﯾﻌﺗـﻪ Denaturation ﻣﺛل ﺛﺎﻟث ﻛﻠورﯾد ﺣﺎﻣض اﻟﺧﻠﯾك واﻟﯾورﯾﺎ وﻫذﻩ اﻷﻧواع ﻏﯾر ﻣﺧﺗﺻﺔ ﻷي ﻧـوع ﻣـن اﻹﻧزﯾﻣـﺎت وﯾﻛـون ﺗﺄﺛﯾرﻫـﺎ ﻏﯾـر ﻋﻛـﺳﻲ أو ﻋﻛــﺳﻲ ﻓﻣــﺛﻼ ﺑﻌــض أﻧــواع اﻟﻣﺛﺑطــﺎت ﻣﺛــل ﻣرﻛــب P . chloromercuribenzoate ﻧﺟــد أﻧــﻪ ﯾــؤﺛر ﻋﻠــﻲ اﻹﻧزﯾﻣــﺎت وﯾوﻗــف ﻋﻣﻠﻬــﺎ وﻟﻛــن ﺑﺈﺿــﺎﻓﺔ ﻣرﻛــب ) ﺣــﺎﻣض اﻟﺳﯾــﺳﺗﺋﯾن ( Cysteine ﯾــزول ﻋﻣــل ﻫــذا اﻟﻣﺛــﺑط وﯾــﺻﺑﺢ اﻹﻧــزﯾم ﻓﻌــﺎل ﺛﺎﻧﯾــﺔ وﯾﻣﻛــن ﺗﻔــﺳﯾر ذﻟــك ﺑــﺄن ﻫــذا اﻟﻣرﻛــب ﯾﺗﻔﺎﻋــل ﻓﻘــط ﻣــﻊ ﻣﺟﻣوﻋــﺔ اﻟــﺳ ﻠ ﻔﺎ ﻫﯾــدرﯾل ) SH ( وﻟﻛــن ﺑﺈﺿــﺎﻓﺔ Cysteine اﻟــذي ﯾﺣﺗــ وي ﻋﻠــﻲ ﻣﺟﻣوﻋﺔ اﻟﺳﻠﻔﺎ ﻫﯾدرﯾل ﻫذﻩ ﻓﺗﺣد ﻫذﻩ اﻟﻣﺟﻣوﻋﺔ ) SH ( ﻣﻊ اﻟﻣرﻛب اﻟﻣﺛﺑط وﯾﺑﻘﻲ اﻹﻧزﯾم ﻋﻠﻲ ﺣﺎﻟﺔ ﺣرة ﻧﺷطﺔ .  وﯾوﺟد ﻧوع ﺟدﯾد ﻣن اﻟﻣﺛﺑطﺎت ﯾﺳﻣﻲ

عدد الصفحات ٢٦٢

ـﺎﻓﺔ Cysteine اﻟــذي ﯾﺣﺗــ وي ﻋﻠــﻲ ﻣﺟﻣوﻋﺔ اﻟﺳﻠﻔﺎ ﻫﯾدرﯾل ﻫذﻩ ﻓﺗﺣد ﻫذﻩ اﻟﻣﺟﻣوﻋﺔ ) SH ( ﻣﻊ اﻟﻣرﻛب اﻟﻣﺛﺑط وﯾﺑﻘﻲ اﻹﻧزﯾم ﻋﻠﻲ ﺣﺎﻟﺔ ﺣرة ﻧﺷطﺔ .  وﯾوﺟد ﻧوع ﺟدﯾد ﻣن اﻟﻣﺛﺑطﺎت ﯾﺳﻣﻲ Uncompetitive وﻫذا اﻟﻧوع ﯾﺗﺣد ﻣﻊ اﻟﻣرﻛـب اﻟﻣؤﻗـت اﻟﻣﺗﻛـون ﺑـﯾن اﻹﻧـزﯾم + substrate وﻟـﯾس ﻣــﻊ ال substrate ﻓﻘـط ﻓﻌﻧــد ﺗﻛـوﯾن اﻟﻣر ﻛــب اﻟﻧـﺎﺗﺞ ﻣــن إﺗﺣـﺎد اﻹﻧــزﯾم ﻣـﻊ ال substrate ﯾﺗﺣــد ﺑــﻪ uncompetitive inhibitor وﯾﻣﻧﻌﻪ ﻣن اﻟﺗﺣﻠل إﻟﻲ إﻧزﯾم + ﻧواﺗﺞ اﻟﺗﻔﺎﻋل اﻟﻣﺧﺗﻠﻔﺔ .

عدد الصفحات ٢٦٢

٦٥٢ ٦ - اﻟﻣﻧﺷطﺎت وﺗﺄﺛﯾرﻫﺎ ﻋﻠﻲ ﺳرﻋﺔ اﻟﺗﻔﺎﻋل اﻹﻧزﯾﻣﻲ : ﺗﻌﻣل ﺑﻌض اﻷﯾوﻧﺎت ﻏﯾر اﻟﻌﺿوﯾﺔ ﻛﻣﻧﺷطﺎت ﻟﻠﻧظﺎم اﻹﻧزﯾﻣﻲ ﻓﻣﺛﻼ ﺗزداد ﻓﺎﻋﻠﯾـﺔ إﻧـزﯾم اﻟﺗ ﯾـﺎﻟﯾن Ptyaline واﻟﻣوﺟـود ﻓـﻲ اﻟﻠﻌــﺎب ﺑوﺟــود أﯾوﻧــﺎت اﻟﻛورﯾــد وﻛــذﻟك ﺗــزداد ﻓﺎﻋﻠﯾــﺔ إﻧــزﯾم اﻟﻔوﺳــﻔﺎﺗﯾز Phosphatase ﺑواﺳــطﺔ أﯾوﻧــﺎت اﻟﻣﺎﻏﻧــﺳﯾوم وﻓﺎﻋﻠﯾــﺔ إﻧزﯾم اﻷرﺟﯾﻧﯾز Arginase ﺑواﺳطﺔ أﯾوﻧﺎت اﻟﻣﻧﺟﻧﯾز . وﻗد وﺿﻌت ﻧظرﯾﺎت ﻋدﯾدة ﻟﺷرح ظواﻫر ﻫذﻩ اﻟﻣﻧﺷطﺎت وﻫﻲ : - أ - ﻗـد ﯾـﺳﺎﻋد اﻟﻣﻧـﺷط ﻋﻠـﻲ إﺳـﺗﺣﻼب اﻟﻣـواد اﻟدﻫﻧﯾـﺔ وﺑـذﻟك ﺗــزداد ﻣـﺳﺎﺣﺔ أﺳـطﺣﻬﺎ اﻟﻣﻼﻣـﺳﺔ ﻟﻺﻧـزﯾم وﻫـذا ﯾﻔـﺳر ﻣﻧـﺷطﺎت إﻧــزﯾم اﻟﻠﯾﺑﯾز lipase ﺣﯾث ﯾﻛون اﻹﻧزﯾم ﻓﻲ اﻟﺟﺎﻧب اﻟﻣﺎﺋﻲ ﻣﻧﻔﺻﻼ ﻋن ﺟﺎﻧب اﻟﻣﺎدة اﻟزﯾﺗﻲ ً . ب - ﻗــد ﯾــؤﺛر اﻟﻣﻧــﺷط ﻋﻠــﻲ substrate وﯾﺟﻌﻠﻬــﺎ أﻛﺛــر ﺗﻔــﺎﻋﻼ ﻣــﻊ اﻹﻧــزﯾم ﻓﻣــﺛﻼ وﺟــد أن ﻋﺗــﻪ اﻟﻣﻼﺑــس ً ﺗﻔــرز إﻧــزﯾم ﻣــﻊ ﻣﻧــﺷطﺔ اﻟطﺑﯾﻌﻲ وﻫﻣﺎ ﻣﻌﺎ ﯾﺣدﺛﺎن ﺗﺣﻠل اﻟﺻوف وﯾﻼﺣظ أن اﻹﻧزﯾم ﻻ ﯾﺳﺗطﯾﻊ أن ﯾﺣﻠل اﻟﺻوف ﻓﻲ ﻏﯾﺎب اﻟﻣﻧﺷط . ج - ﯾوﺟــد ﻛﺛﯾــر ﻣــن اﻟﻣﻧــﺷطﺎت اﻟﺗــﻲ ﺗﺛﺑــت أو ﺗﺣﻣــﻲ ﻣﺟﻣوﻋــﺎت ﻓــﻲ اﻹﻧــزﯾم ﻻزﻣــﺔ ﻟﺗﻔﺎﻋﻠــﻪ ﻣــﻊ ال substrate ﻓﻣــﺛﻼ : إﻧزﯾﻣــﺎت اﻟﺗﺣﻠل اﻟﻔوﺳﻔوري Phosphorylation ﺗﺣ ﺗﺎج إﻟﻲ وﺟود ﻣﻧﺟﻧﯾز وﻗد ﯾﻛون اﻟدور اﻟذي ﺗﻠﻌﺑﻪ أﯾوﻧﺎت اﻟﻣﻧﺟﻧﯾز ﻫـﻲ أن ﺗﻬﯾـﺊ اﻟطرﯾﻘﺔ اﻟﻣﺛﻠﻲ ﻹﺗﺣﺎد اﻹﻧزﯾم ﻣﻊ ال substrate أو ﺑﻣﻌﻧﻲ أﺧر أن ﺑروﺗﯾن اﻹﻧزﯾم ﻻ ﯾﺗﺣد ﻣﻊ ال substrate إﻻ ﻓـﻲ وﺟـود أﯾوﻧﺎت اﻟﻣﻧﺟﻧﯾز واﻟذي ﯾﻌﺗﺑر ﺟزئ ﻓﻌﺎل ﻓﻲ ﻧﺷﺎط ﺗﻛوﯾن اﻟﻣرﻛب اﻟوﻗﺗﻲ ﺑﯾن ا ﻹﻧزﯾم وال substrate . د - ﯾرﺟﻊ ﻛﺛﯾر ﻣن ﺗﺄﺛﯾر اﻟﻣﻧﺷطﺎت إﻟﻲ ﻓﻌﻠﻬﺎ اﻟواﻗﻲ أو ﺑﻣﻌﻧﻲ أﺧر أن اﻟﻣﻧﺷط اﻹﻧزﯾﻣﻲ ﯾﻣﻧﻊ ﻓﻌل ﺑﻌض ﺳﻣوم اﻹﻧزﯾﻣﺎت . ﻓﻠﻘد وﺟــد أن اﻟﺑروﺗﯾﻧـــﺎت واﻷﺣﻣـــﺎض اﻷﻣﻧﯾـــﺔ واﻟـــﺷﻣوع وﻛﺑرﯾﺗـــور اﻟﻬﯾـــدروﺟﯾن ﺗﻌــوض اﻟﻔﻌـــل اﻟـــﺿﺎر اﻟﻧﺎﺷـــﺊ ﻋـــن وﺟـــود آﺛـــﺎر ﻣـــن اﻟﻣﻌـﺎدن اﻟﺛﻘﯾﻠـﺔ ﻓــ ﻲ اﻟﻣـﺎء اﻟﻣﻘطـر ﻋﻠــﻲ إﻧـزﯾم اﻟﯾـورﯾﯾز urease اﻟــذي ﯾﺣﺗـﺎج ﻧـﺷﺎطﻪ إﻟــﻲ وﺟـود ﻣﺟﻣوﻋـﺎت اﻟــﺳﻠﻔﺎﻫﯾدرﯾل SH اﻟﺣرة وﻫو ﻓﻲ ﻫذﻩ اﻟﺧﺎﺻﯾﺔ ﯾﺷﺑﻪ ﻛﺛﯾر ﻣن اﻹﻧزﯾﻣﺎت اﻷﺧري . ﻗﺮاﺋﻦ اﻹﻧﺰﯾﻤﺎت Co - enzymes ﻻ ﺑد ﻣن اﻟﺗﻔرﻗﺔ ﺑﯾن ﺛﻼﺛﺔ أﻟﻔﺎظ ﻣﺳﺗﻌﻣﻠﺔ ﻓﻲ ﻣﺟﺎل ﻛﯾﻣﯾﺎء اﻹﻧزﯾﻣﺎت وﻫﻲ : ١ - Co - enzy mes : وﯾطﻠق ﻋﻠﻲ اﻟﻣرﻛب اﻟذي ﻻ ﯾﻛون ﺟزء ﻣـن اﻹﻧـزﯾم وﻟـﯾس ﻟـﻪ ﻋﻼﻗـﺔ ﺑﺗرﻛﯾﺑـﻪ ﻧﻬﺎﺋﯾـﺎ وﯾﺧﺗﻠـف ﻋـن اﻹﻧـزﯾم ﻓـﻲ أﻧـﻪ ذو وزن ﺟزﯾﺋـﻲ ً ﺻﻐﯾر ﻧﺳﺑﯾﺎ ﻋن اﻹﻧزﯾم وﯾﻣﻛن ﻟﻪ أن ﯾﻣر ﻓﻲ اﻷﻏﺷﯾﺔ ﺷﺑﻪ اﻟﻣﻧﻔذة وﯾﺗﺣﻣل درﺟﺔ اﻟﺣرارة ﺑﻌﻛس اﻹﻧزﯾﻣﺎت ً . ٢ - Prosthetic group : ﻫــو ﺟزﺋــﻲ ﻣﻬــم ﻓــﻲ ﺗرﻛﯾــب ا ﻹﻧــزﯾم ﻧﻔــﺳﻪ وﻻ ﯾﻣﻛــن ﻓــﺻﻠﻪ وﻻزم ﻟﻌﻣــل اﻹﻧــزﯾم واذا ﻓــﺻل ﻋﻧــﻪ ﯾﻔﻘــد اﻹﻧــزﯾم ﺣﯾوﯾﺗــﻪ وﻗــد ﺗﻛــون ﻫــذﻩ ٕ اﻟﻣﺟﻣوﻋﺔ اﻟﻔﻌﺎﻟﺔ ﻋﺑﺎرة ﻋن ﻣﻌدن وﻟﻛن ﯾدﺧل ﻓﻲ ﺗرﻛﯾب اﻹﻧزﯾم . ٣ - Activators : ﻫـﻲ ﻋﺑــﺎرة ﻋــن ﻣــواد ﻣﺧﺗﻠﻔــﺔ ﺗزﯾــد ﺳــرﻋﺔ اﻟﺗﻔــﺎﻋﻼت اﻹﻧزﯾﻣﯾــﺔ ﻋﻧــد إﺿــﺎﻓﺗﻬﺎ إﻟــﻲ اﻹﻧــزﯾم وﻟﻛــن ﻻ ﺗــدﺧل ﻓــﻲ ﺗرﻛﯾــب اﻹﻧــزﯾم . وﻫــﻲ ﻋﻣوﻣﺎ ﻋﺑﺎرة ﻋن ﻣﻌﺎدن ﻣﺧﺗﻠﻔﺔ ﻛﺎﻟﻧﺣﺎس واﻟﻣﻧﺟﻧﯾز وﻏﯾرﻫﻣﺎ وﻗد ﺗﻛون ﻣﺛل ً HCl ﻣﻊ إﻧزﯾم pepsinogen . ﻗراﺋن اﻹﻧزﯾﻣﺎت Co - enzymes ﻫﻲ ﻣرﻛﺑﺎت ﻣﻌﻘدة ﻏﯾر ﺑروﺗﯾﻧﯾﺔ وﻟﻬﺎ دور ﻫﺎم ﻓﻲ اﻟﺗﻔﺎﻋﻼت اﻟﻛﯾﻣﯾﺎﺋﯾﺔ اﻹﻧزﯾﻣﯾﺔ وﻟﻛﻧﻬﺎ ﻻ ﺗدﺧل ﺿﻣن ﺗرﻛﯾب اﻹﻧزﯾم ) أي أﻧ ﻬﺎ ﺗوﺟد ﻋﻠﻲ ﺣﺎﻟﺔ ﻏﯾر ﻣرﺗﺑطﺔ ﻣﻊ ﺑروﺗﯾن اﻹﻧزﯾم وﯾﺗم ﻋﻣل ﻫذﻩ اﻹﻧزﯾﻣﺎت اﻟﻣﻌﺎوﻧﺔ ﻣﻊ إﻧزﯾﻣﺎت ﻣﺧﺗﻠﻔﺔ اﻟﺑروﺗﯾن ( ﻓﻘد ﺗﻘوم ﺑﺟزء ﻣن اﻟﻌﻣل ﻣﻊ ﺑروﺗﯾن أﺣد اﻹﻧزﯾﻣﺎت ﺛم ﺗﺗم ﻋﻣﻠﻬﺎ ﻣﻊ ﺑروﺗﯾن إﻧزﯾم ﺛﺎﻧﻲ وﯾوﺿﺢ ذﻟك إﺳﺗﻘﺑﺎل ﻣﺟﻣوﻋﺔ ﻣن أﺣد اﻟﻣرﻛﺑﺎت ﻓﻲ وﺟود إﻧزﯾم وادﺧﺎﻟﻬﺎ ﻓﻲ ﻣر ٕ ﻛب ﺛﺎﻧﻲ ﻋن طرﯾق ﻧﻔس اﻹﻧزﯾم اﻟﻣﻌﺎون وﻟﻛن ﻓﻲ وﺟود ﺑروﺗﯾن إﻧزﯾم أﺧر . وﺗﺳﺎﻫم اﻟﻌواﻣل اﻟﻣﻌﺎوﻧﺔ ﻟﻺﻧزﯾﻣﺎت Co - enzymes )

عدد الصفحات ٢٦٣

ﺎل ﻣﺟﻣوﻋﺔ ﻣن أﺣد اﻟﻣرﻛﺑﺎت ﻓﻲ وﺟود إﻧزﯾم وادﺧﺎﻟﻬﺎ ﻓﻲ ﻣر ٕ ﻛب ﺛﺎﻧﻲ ﻋن طرﯾق ﻧﻔس اﻹﻧزﯾم اﻟﻣﻌﺎون وﻟﻛن ﻓﻲ وﺟود ﺑروﺗﯾن إﻧزﯾم أﺧر . وﺗﺳﺎﻫم اﻟﻌواﻣل اﻟﻣﻌﺎوﻧﺔ ﻟﻺﻧزﯾﻣﺎت Co - enzymes ) وﻓﻲ وﺟود اﻟﺟزء اﻟﺑروﺗﯾﻧﻲ ﻟﻺﻧزﯾﻣﺎت ( ﻓﻲ إﺗﻣﺎم ﺗﻔﺎﻋﻼت ﻣﺧﺗﻠﻔﺔ ﺣﯾث ﺗﻌﻣل ﻋﻠﻲ ﺗﻧﺷﯾط اﻟﺟزﯾﺋﺎت أو ﺗﻘوم ﺑدور اﻟﻣﺳﺗﻘﺑل أو اﻟﻧﺎﻗل transfer او اﻟﻣﻌطﻲ don ner ﻟﻠﻣﺟﻣوﻋﺎت اﻟﻛﯾﻣﯾﺎﺋﯾﺔ ﻣن ﻣرﻛب إﻟﻲ اﺧر . ﻓﻌﻠﻲ ﺳﺑﯾل اﻟﻣﺛﺎل : ﻧﻘل ﻣﺟﻣوﻋﺎت اﻟﻔوﺳﻔﺎت أو اﻟﻣﯾﺛﺎﯾل أو اﻷﻣﯾن أو ﻣﺛل إﺳﺗﻘﺑﺎل أو ﻧﻘل أو إﻋطﺎء اﻹﻟﻛﺗروﻧﺎت واﻟﺑروﺗوﻧﺎت وذرات اﻟﻬﯾدروﺟﯾن ﻓﻲ ﻋﻣﻠﯾﺎت اﻷﻛﺳدة واﻹﺧﺗزال وﺑﻌﺿﻬﺎ ﺗﻌﻣل ﻓﻲ ﺗﺧزﯾن اﻟطﺎﻗﺔ .

عدد الصفحات ٢٦٣

٧٥٢ أﻧﻮاع وﻣﻜﻮﻧﺎت ﻗﺮاﺋﻦ اﻹ ﻧﺰﯾﻤﺎت Types and components of Co - enzymes ﯾﻣﻛن ﺗﻘﺳﯾم ﻗراﺋن اﻹﻧزﯾﻣﺎت ) اﻹﻧزﯾﻣﺎت اﻟﻣﻌﺎوﻧﺔ ( إﻟﻰ أﻧواع ﻣﺧﺗﻠﻔﺔ ﻋﻠﻰ ﺣﺳب ﺗرﻛﯾﺑﻬﺎ اﻟﻛﯾﻣﯾﺎﺋﻲ إﻟﻰ ﻣﺎ ﯾﻠﻲ : ١ - ﻗراﺋن إﻧزﯾﻣﯾﺔ ﻣﻛوﻧﺔ ﻣن ﻧﯾﻛﻠﯾوﺗﯾدات أﺣﺎدﯾﺔ أو ﺛﻧﺎﺋﯾﺔ وﻫذﻩ ﺗﻧﻘﺳم إﻟﻰ : - * ﻗﺳم ﯾﺣﺗوى ﻋﻠﻰ ﻣﺟﻣوﻋﺔ ﻓﯾﺗﺎﻣﯾن ) وﻏﺎﻟﺑﺎ ً ﻣﺎ ﯾﻛون ﻓﯾﺗﺎﻣﯾن ب ( * ﻗﺳم ﻻ ﯾﺣﺗوى ﻋﻠﻰ اﻟﻔﯾﺗﺎﻣﯾن ﺿﻣن ﺗرﻛﯾﺑﻪ . * وﺗﺗﻛون ﻗراﺋن اﻹﻧزﯾﻣﺎت اﻟﺗﻲ ﻻ ﯾدﺧل ﻓﻲ ﺗرﻛﯾﺑﻬﺎ اﻟﻔﯾﺗﺎﻣﯾن ﻣن ﻧﯾﻛﻠﯾوﺳﯾد ﺛﻼﺛﻲ اﻟﻔوﺳﻔﺎت ) Necloside triphosphate ( ﻣﺛل ﯾورﯾدﯾن ﺛﻼﺛﻲ اﻟﻔوﺳﻔﺎت ) Uridine triphosphate ( وأدﻧﯾن ﺛﻼﺛﻲ اﻟوﺳﻔﺎت ) Ad enosine triphosphate .( وﻫﻲ ﺗﻌﻣل ﻋﻠﻰ ﺗﻧﺷﯾط اﻟﺟزﺋﯾﺎت ﺑﺈرﺗﺑﺎطﻬﺎ ﻣﻌﻬﺎ ﻗﺑل دﺧوﻟﻬﺎ ﻓﻲ اﻟﺗﻔﺎﻋﻼت ﻓﯾﻧﺷط اﻟﯾورﯾدﯾن ﺛﻼﺛﻲ اﻟﻔوﺳﻔﺎت اﻟﺳﻛرات اﻷﺣﺎدﯾﺔ أﺛﻧﺎء اﻟﺗﺧﻠﯾق اﻟﺣﯾوي اﻟﺳﻛرات اﻷوﻟﯾﺟو واﻟﺳﻛرات اﻟﻌدﯾدة وﯾﻧﺷط اﻷدﻧﯾن ﺛﻼﺛﻲ اﻟﻔوﺳﻔﺎت ) ATP ( اﻷﺣﻣﺎض اﻷﻣﯾﻧﯾﺔ أﺛﻧﺎء اﻟﺗﺧﻠ ﯾق اﻟﺣﯾوي ﻟﻠﺑروﺗﯾﻧﺎت . ﻓوﺳﻔﺎت اﻷدﯾﻧﯾن Adenosine phosphate ﺗﻌﺗﺑر ﻣرﻛﺑﺎت أدﻧﯾن أﺣﺎدي وﺛﻧﺎﺋﻲ وﺛﻼﺛﻲ اﻟﻔوﺳﻔﺎت ) AMP , ADP , ATP ( ﻗراﺋن إﻧزﯾﻣﺎت ﻧﺎﻗﻠﺔ ﻟﻣﺟﻣوﻋﺔ ﻓوﺳﻔﺎت . وﻗد وﺟدت ﻫذﻩ اﻟﻣرﻛﺑﺎت ﻓﻲ ﺟﻣﯾﻊ ﺧﻼﯾﺎ اﻟﺟﺳم ﻟﻸﺣﯾﺎء اﻟﺣﯾواﻧﯾﺔ واﻟﻧﺑﺎﺗﯾﺔ واﻟﺑﻛﺗرﯾﺎ . وﻗد إﻛﺗﺷف ﻣرﻛب A TP ﺑواﺳطﺔ Lahman ٨٢٩١ وﻗد وﺟد أﻧﻪ ﯾﻣﻛن أن ﯾﻔﻘد ﻣﺟﻣوﻋﺔ ﻓوﺳﻔﺎت وﯾﺗﺣول إﻟﻰ ADP وﻫو اﻵﺧر ﯾﺗﺣول إﻟﻰ AMP ﺑﻔﻘد ﻣﺟﻣوﻋﺔ ﻓوﺳﻔﺎت أﺧري، وﻗد ﻓﺻﻠت ﻫذﻩ اﻟﻣرﻛﺑﺎت ﺑواﺳطﺔ اﻟﻔﺻل اﻟﻛروﻣﺎﺗوﺟراﻓﻲ . Adenosine tripohsphate ( ATP ) أوﻻ : اﻹﻧزﯾﻣﺎت اﻟﻣﻌﺎوﻧﺔ اﻟﻧﯾﻛﻠﯾوﯾﺗدﯾﺔ اﻟﻣﺣ ﺗوﯾﺔ ﻋﻠﻰ أﺣد أﻧواع اﻟﻔﯾﺗﺎﻣﯾﻧﺎت ١ - ﻣرﻛﺑﺎت NAD , NADP وﯾﻣﺛل ﻫذا اﻟﻧوع ﻣرﻛب Nicotinic acid amide adenine dinucleotide ( NAD ) وﻫو ﻣرﻛب ﺛﻧﺎﺋﻲ اﻟﻧﯾﻛﻠوﯾﺗد وﻓﯾﻪ أﺣد اﻟﻧﯾﻛﻠﯾوﯾﺗدات ﻋﺑﺎرة ﻋن أدﯾﻧوزﯾن أﺣﺎدي ﻓوﺳﻔﺎت ﻣرﺗﺑطﺔ ﻋن طرﯾق وﺣدة اﻟﻔوﺳﻔﺎت ﺑوﺣدة ﻓوﺳﻔﺎت اﻟﻧﯾﻛﻠﯾوﺗﯾد اﻟﺛﺎﻧﻲ اﻟﻣﻛون

عدد الصفحات ٢٦٤